He aquí por qué:
* Complementariedad de forma y carga: Las enzimas tienen una forma tridimensional única con sitios activos específicos. Estos sitios activos son como "cerraduras" que solo se ajustan a las "claves" específicas, que son los sustratos. La distribución de forma y carga del sitio activo debe complementar la distribución de forma y carga del sustrato para que se produzca la unión.
* "Lock and Key" Modelo: El modelo clásico "Lock and Key" ilustra esta especificidad. El sitio activo de la enzima es el bloqueo, y el sustrato es la clave. Solo la tecla correcta (sustrato) puede caber en el bloqueo (sitio activo).
* Modelo de ajuste inducido: Un modelo más preciso es el modelo de "ajuste inducido". Este modelo sugiere que el sitio activo de la enzima puede cambiar ligeramente de forma para acomodar mejor el sustrato, pero el ajuste aún debe ser muy específico.
Ejemplos de especificidad enzimática:
* lactasa Rompa específicamente la lactosa (azúcar de la leche).
* sacare específicamente descompone sacarosa (azúcar de mesa).
* Pepsin Rompa específicamente las proteínas.
Consecuencias de la especificidad:
* Eficiencia: Las enzimas pueden catalizar reacciones a velocidades mucho más rápidas que las reacciones no enzimáticas porque solo interactúan con sus sustratos específicos.
* Regulación: La especificidad enzimática permite la regulación de las vías metabólicas. Se pueden regular diferentes enzimas para controlar qué reacciones ocurren en momentos y ubicaciones específicos.
Excepciones a la especificidad:
Si bien las enzimas son generalmente altamente específicas, hay algunas excepciones. Algunas enzimas pueden unirse a una pequeña gama de sustratos relacionados, y algunas enzimas pueden modificarse para aceptar diferentes sustratos. Sin embargo, estas excepciones son raras y el principio de especificidad enzimática es cierto para la gran mayoría de las enzimas.
