1. Estructura primaria:
* enlaces peptídicos: Estos son los enlaces covalentes que unen los aminoácidos juntos en una cadena lineal. Están formados por una reacción de deshidratación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.
2. Estructura secundaria:
* enlaces de hidrógeno: Estos se forman entre el átomo de hidrógeno del grupo N-H de un enlace de péptido y el átomo de oxígeno del grupo C =O de un enlace péptido diferente. Estos enlaces son débiles pero contribuyen colectivamente a la estabilidad de estructuras secundarias como hélices alfa y hojas beta.
3. Estructura terciaria:
* enlaces de hidrógeno: Similar a la estructura secundaria, se forman entre varias cadenas laterales polares de aminoácidos.
* Interacciones hidrofóbicas: Las cadenas laterales no polares se agrupan en el interior de la proteína, evitando el contacto con el agua. Estas interacciones son impulsadas por la entropía.
* enlaces iónicos: Atracciones electrostáticas entre las cadenas laterales de aminoácidos cargadas de manera opuesta.
* enlaces disulfuro: Los enlaces covalentes se formaron entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. Estos enlaces son particularmente fuertes y ayudan a estabilizar la estructura tridimensional de la proteína.
4. Estructura cuaternaria:
* Todos los enlaces presentes en la estructura terciaria: Este nivel implica interacciones entre múltiples cadenas de polipéptidos (subunidades). Están presentes los mismos enlaces (enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos y enlaces disulfuro, pero ahora ocurren entre diferentes cadenas de polipéptidos.
* Interacciones adicionales: La estructura cuaternaria también puede estabilizarse por interacciones entre diferentes moléculas de proteínas, como:
* Van der Waals Forces: Atracciones débiles entre las moléculas no polares.
* Coordinación de iones metálicos: Algunas proteínas utilizan iones metálicos (por ejemplo, zinc, hierro) para coordinarse con cadenas laterales de aminoácidos específicas, contribuyendo a la estabilidad.
Nota importante: La fuerza y la importancia relativa de estos enlaces varían según la proteína específica. Sin embargo, la combinación general de estos enlaces determina la forma tridimensional única de la proteína y su función.
