Aquí hay un desglose:
* Hemoglobina A (HBA): Este es el tipo más común de hemoglobina que se encuentra en los adultos. Consiste en dos cadenas de globina alfa y dos cadenas de beta globina. Las cadenas beta tienen un ácido glutámico aminoácido en la sexta posición.
* hemoglobina de células falciformes (HBS): Esta variante tiene un valine aminoácido en la sexta posición de la cadena beta en lugar del ácido glutámico. Este cambio de aminoácidos único es causado por una mutación puntual en el gen beta globina.
La diferencia electroforética:
* ácido glutámico se carga negativamente al pH fisiológico, lo que hace que HBA se cargue ligeramente negativamente.
* Valine es neutral, lo que hace que HB sea menos cargado negativamente que HBA.
Esta diferencia en la carga hace que HBS migre más lentamente que HBA en un gel de electroforesis. Las moléculas de HBS tienden a agruparse, formando polímeros largos y rígidos. Estos polímeros distorsionan los glóbulos rojos en forma falciforme, lo que lleva a los síntomas característicos de la anemia falciforme.
En resumen:
La diferencia en el patrón electroforético entre HBA y HBS se debe a la sustitución de aminoácidos único en la cadena de beta globina, lo que cambia la carga general de la molécula de hemoglobina. Esta diferencia en la carga da como resultado que HBS migre más lentamente que HBA en un gel de electroforesis.
