Las proteínas no existen aisladas dentro de las células, sino que residen en un entorno dinámico y muy poblado. Comprender cómo este entorno influye en la estructura y función de las proteínas es un desafío fundamental en biofísica. Aquí, utilizamos extensas simulaciones de dinámica molecular atomística y cálculos de energía libre para investigar cómo el ambiente naturalmente poblado dentro de una célula afecta la estructura, la dinámica interna y la función de una proteína prototípica, la RNasa H. Nuestras simulaciones demuestran que el ambiente lleno de gente compacta significativamente la estructura proteica, lo que lleva a una conformación proteica más ordenada y rígida. Esta compactación se manifiesta en un aumento de los parámetros del orden de la cadena principal y de las cadenas laterales y en una reducción de las fluctuaciones internas de las proteínas. Además, la dinámica reducida de la RNasa H dentro del ambiente abarrotado altera significativamente su paisaje conformacional, afectando las poblaciones y las diferencias de energía libre de diferentes subestados funcionales. Estos hallazgos proporcionan información atomística sobre la influencia del hacinamiento celular en la estructura y dinámica de las proteínas, lo que subraya la importancia de considerar el medio celular al estudiar la función de las proteínas.