Los científicos han elaborado planos moleculares de una diminuta 'nanomáquina' celular, cuya evolución es una hazaña extraordinaria de la naturaleza, utilizando una de las fuentes de rayos X más brillantes de la Tierra.

Los científicos produjeron el mapa estructural de esta nanomáquina, la diacilglicerol quinasa, mediante el uso de una técnica de cristalografía de "golpe y ejecución".

Al hacerlo, han podido comprender cómo la pequeña enzima realiza tareas celulares críticas, respondiendo preguntas que han estado sobre la mesa durante más de 50 años sobre esta "proteína paradigmática".

Las quinasas son actores clave en el metabolismo, señalización celular, regulación de proteínas, transporte celular, procesos secretores, y muchas otras vías celulares que nos permiten funcionar de manera saludable. Coordinan la transferencia de energía de ciertas moléculas a sustratos específicos, afectando su actividad, reactividad, y capacidad para unirse a otras moléculas.

Diacilglicerol quinasa, el foco de este estudio, juega un papel en la síntesis de la pared celular bacteriana. Es un pequeño, Enzima integral de membrana que coordina una reacción particularmente compleja:su sustrato lipídico es hidrofóbico (repelido por el agua) y reside en las membranas celulares. mientras que su co-sustrato, ATP, es completamente soluble en agua.

Cómo ocurre esto ha sido un misterio durante décadas, pero los planos recién producidos han respondido a estas preguntas.

"¿Cómo esta diminuta nanomáquina, menos de 10 nm de altura, reúne estos dos sustratos dispares en la interfaz de la membrana para que la reacción se revele en una estructura cristalina molecularmente detallada. Es la quinasa más pequeña conocida, y ver su forma con claridad cristalina ahora nos está ayudando a responder preguntas que se formaron a partir de más de 50 años de trabajo en esta proteína paradigmática, "dijo el profesor de biología estructural y funcional de membranas, en la Escuela de Bioquímica e Inmunología del Trinity College Dublin, Martin Caffrey.

Descubrir cómo funciona esta pequeña máquina a nivel molecular fue enormemente facilitado por nuestro uso de una de las fuentes de rayos X más brillantes de la Tierra, el láser de rayos X de electrones libres en el Stanford Linear Accelerator Center.

El profesor Caffrey agregó:"Este instrumento produce ráfagas de rayos X de tan solo femtosegundos (una cuadrillonésima parte de un segundo) de duración. Con estas ráfagas cortas pudimos obtener información estructural sobre la enzima antes de que se vaporizara a través del daño por radiación en lo que yo diría referirse como cristalografía en serie 'Hit and Run' ".

En el futuro, los científicos esperan ampliar su trabajo con láser de electrones libres para hacer 'películas de rayos X' de esta notable nanomáquina, para ver cómo "hace química" en detalle atómico en tiempo real.

El artículo que describe el trabajo se publicó hoy en la revista líder Comunicaciones de la naturaleza .