1. Enlace de hidrógeno:
* Descripción: Los aminoácidos tienen grupos funcionales como los grupos de amina (-NH2) y carboxilo (-COOH), que pueden formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Esta es la fuerza principal responsable de la solubilidad de los aminoácidos.
2. Interacciones electrostáticas (fuerzas iónicas):
* Descripción: Los grupos cargados en aminoácidos, como los grupos amino y carboxilo en los términos y las cadenas laterales de algunos aminoácidos (por ejemplo, lisina, arginina, ácido glutámico, ácido aspártico), pueden interactuar con moléculas de agua a través de interacciones electrostáticas.
3. Fuerzas de van der Waals:
* Descripción: Estas son fuerzas atractivas débiles y de corto alcance que ocurren entre todas las moléculas, incluida el agua y las partes no polares de los aminoácidos. Contribuyen a las interacciones generales, pero son menos significativas que las fuerzas de enlace de hidrógeno o electrostáticas.
4. Interacciones hidrofóbicas:
* Descripción: Las cadenas laterales no polares de los aminoácidos tienden a agruparse en agua para minimizar su contacto con las moléculas de agua polar. Esto es impulsado por la ventaja entrópica de las moléculas de agua que interactúan entre sí, lo que es más favorable que interactuar con las cadenas laterales hidrofóbicas.
5. Interacciones dipolo-dipolo:
* Descripción: Si bien a menudo se agrupan bajo las fuerzas de van der Waals, estas interacciones son causadas por los dipolos permanentes dentro de las moléculas polares como el agua. Esto es importante ya que la naturaleza polar de las moléculas de agua es crucial para solvatar las partes polares de los aminoácidos.
Punto clave: La interacción de estas fuerzas, particularmente el enlace de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas e interacciones electrostáticas, determina la solubilidad, la conformación y las interacciones de los aminoácidos en ambientes acuosos.
