1. Proximidad y orientación: Las enzimas unen a los reactivos en la orientación correcta para facilitar la reacción. Esto reduce la entropía del sistema, lo que hace que la reacción sea más favorable.
2. Tensión o distorsión: Las enzimas pueden unir sustratos de una manera que distorsione su forma, haciéndolas más reactivas. Esto a menudo se logra mediante sustratos vinculantes en una conformación cercana al estado de transición.
3. Interacciones electrostáticas: Las enzimas pueden usar aminoácidos o cofactores cargados para estabilizar el estado de transición y reducir su energía. Esto es particularmente importante para las reacciones que involucran intermedios cargados.
4. Catálisis de base ácida: Las enzimas pueden usar residuos de aminoácidos para donar o aceptar protones, facilitando la formación del estado de transición. Esto es crucial para las reacciones que involucran la transferencia de protones.
Otros mecanismos importantes:
* Catálisis de iones metálicos: Algunas enzimas usan iones metálicos para estabilizar intermedios cargados o para facilitar las reacciones redox.
* Catálisis covalente: Las enzimas pueden formar enlaces covalentes temporales con sustratos para alterar su reactividad.
Es importante recordar que estos mecanismos a menudo funcionan juntos en una interacción compleja para lograr el efecto catalítico deseado. El mecanismo específico dependerá de la enzima individual y la reacción catalizada.
