1. Desnaturalización:
* Los niveles extremos de pH pueden interrumpir la estructura tridimensional de la enzima, lo que lleva a la desnaturalización.
* El sitio activo de la enzima, que es responsable de unirse al sustrato, se distorsiona, lo que hace que la enzima pierda su actividad catalítica.
* Esta desnaturalización a menudo es irreversible, lo que significa que la enzima no puede recuperar su funcionalidad incluso si el pH se devuelve a su nivel óptimo.
2. Distribución de carga alterada:
* Las enzimas tienen residuos de aminoácidos específicos con cadenas laterales cargadas.
* Estos cargos juegan un papel vital en el mantenimiento de la estructura y función de la enzima.
* El pH extremo puede alterar el estado de ionización de estos residuos, interrumpiendo la distribución de carga y afectando negativamente la capacidad de la enzima para unirse a su sustrato.
3. Actividad catalítica reducida:
* A medida que se alteran la estructura y la distribución de carga de la enzima, la actividad catalítica de la enzima se reduce significativamente.
* La enzima puede ser incapaz de unirse a su sustrato correctamente, o el proceso catalítico puede ralentizarse.
4. Interacciones de sustrato desfavorables:
* Los niveles extremos de pH pueden alterar el estado de ionización del sustrato, lo que lleva a interacciones desfavorables con el sitio activo de la enzima.
* Esto puede obstaculizar la formación del complejo enzimático-sustrato y, en última instancia, reducir la actividad de la enzima.
Ejemplo:
* Pepsin, una enzima digestiva, funciona mejor a un pH de 2, que es altamente ácido. A pH neutro, su actividad se reduce drásticamente, y a valores de pH más altos, se desnaturaliza.
En resumen:
Los valores de pH extremos pueden afectar significativamente la función enzimática al causar la desnaturalización, alterar la distribución de la carga, reducir la actividad catalítica e interferir con las interacciones del sustrato. Esto conduce a una disminución de la actividad enzimática y un daño potencialmente irreversible a la enzima.
