1. Catálisis de base ácida: Esto implica la transferencia de protones (H+) entre la enzima y el sustrato. Esto se puede usar para activar el sustrato o estabilizar un estado intermedio.
2. Catálisis covalente: Esto implica la formación de un enlace covalente temporal entre la enzima y el sustrato. Esto puede ayudar a llevar el sustrato a la orientación correcta para la reacción o estabilizar un estado de transición.
3. Catálisis de iones de metal: Algunas enzimas usan iones metálicos como zinc, magnesio o hierro para facilitar la catálisis. Estos iones pueden ayudar a estabilizar los cargos, unir sustratos o participar en reacciones redox.
4. Efectos de proximidad y orientación: El sitio activo une los grupos de sustrato y catalíticos en la orientación correcta, aumentando la velocidad de reacción.
5. Tensión o distorsión: El sitio activo puede unir el sustrato de una manera que distorsione su conformación, haciéndolo más reactivo.
Ejemplos de reacciones específicas:
* Hidrólisis: Rompiendo un enlace agregando agua (por ejemplo, peptidasas, lipasas).
* Fosforilación: Agregar un grupo de fosfato (por ejemplo, quinasas).
* Reducción de oxidación: Transferencia de electrones (por ejemplo, oxidorreductasas).
* isomerización: Reorganización de átomos dentro de una molécula (por ejemplo, isomerasas).
* vinculación del ligando: Las enzimas también pueden unirse a otras moléculas, como las hormonas, para regular su actividad.
Es importante recordar que el sitio activo de una enzima es altamente específico para su sustrato y la reacción que cataliza.
Por lo tanto, la reacción química más frecuente en el sitio activo variará según la enzima específica y su función.
