Las nitrogenasas se consideran candidatas prometedoras para la producción enzimática sostenible de amoníaco y compuestos de carbono. Desafortunadamente, un obstáculo en este complejo proceso, el suministro de electrones a las enzimas, sigue siendo un misterio hasta ahora.
Un equipo del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre de Marburg ha descubierto dos portadores de electrones esenciales que desempeñan un papel clave en la determinación del rendimiento de la hierro (Fe) nitrogenasa, abriendo así nuevas posibilidades para dilucidar y maximizar el potencial de la nitrogenasa. Los hallazgos se publican en la revista mBio. .
Las nitrogenasas son catalizadores de varias reacciones de importancia industrial, la más importante de las cuales es la fijación química y conversión de nitrógeno en amoníaco, una materia prima para fertilizantes. Actualmente, su producción industrial se lleva a cabo mediante el proceso Haber-Bosch, perjudicial para el medio ambiente.
Los fertilizantes producidos de forma enzimática y sostenible podrían ahorrar alrededor del 1% de la energía consumida a nivel mundial y del dióxido de carbono liberado, razón por la cual muchos laboratorios de investigación y empresas emergentes se están centrando en este tema. Sin embargo, la investigación de la nitrogenasa es un desafío porque las nitrogenasas son metaloenzimas muy complejas y muchos aspectos de su reactividad y catálisis aún no se conocen bien.
Los investigadores dirigidos por Johannes Rebelein en el Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre en Marburg, Alemania, han obtenido los primeros conocimientos sobre el suministro de energía del complejo enzimático, es decir, su suministro de electrones.
Sus resultados son importantes no sólo para el nitrógeno industrial, sino también para la fijación industrial de dióxido de carbono, porque el mismo equipo demostró recientemente que las nitrogenasas de hierro también son capaces de convertir el dióxido de carbono en hidrocarburos de cadena corta. Los investigadores caracterizaron el transporte de electrones a la nitrógenoasa de hierro en la bacteria modelo Rhodobacter capsulatus y demostraron que dos proteínas transportadoras de electrones diferentes, llamadas ferredoxinas, son esenciales para la fijación de nitrógeno.
"Queríamos descubrir qué ferredoxinas son cruciales para la catálisis de la nitrogenasa. Dado que todas las células albergan múltiples ferredoxinas, y nuestra bacteria modelo R. capsulatus produce seis ferredoxinas diferentes, también queríamos descubrir si varias de estas ferredoxinas pueden realizar la misma tarea o si tienen funciones estrictamente específicas", explica la primera autora Holly Addison.
"Cuando se eliminaron dos ferredoxinas específicas, las otras no pudieron asumir sus funciones. Concluimos que estas ferredoxinas eran esenciales y probablemente desempeñaban funciones distintas en la fijación de nitrógeno".
El suministro de electrones se considera un cuello de botella en la catálisis. Con las dos ferredoxinas, los investigadores han identificado objetivos claros para influir en el flujo de electrones y, por tanto, en el rendimiento de las nitrogenasas como biocatalizadores.
"Nuestros resultados son un requisito previo importante para la optimización de R. capsulatus como sistema modelo para la conversión mejorada de nitrógeno o dióxido de carbono en amoníaco o hidrocarburos de cadena corta", añade Johannes Rebelein.
"El objetivo ahora es investigar y diseñar más a fondo las nitrogenasas y sus proteínas asociadas para ampliar nuestros conocimientos y permitir la producción de productos químicos industriales a granel".
Los próximos pasos del proyecto se centrarán en comprender mejor el papel de las ferredoxinas, así como en utilizar métodos de biología sintética para modificarlas y acelerar la renovación de la enzima nitrogenasa proporcionando electrones de manera más eficiente.
Más información: Holly Addison et al, Dos ferredoxinas distintas son esenciales para la fijación de nitrógeno mediante la nitrógenoasa de hierro en Rhodobacter capsulatus, mBio (2024). DOI:10.1128/mbio.03314-23
Proporcionado por la Sociedad Max Planck
