Los investigadores de Leiden han encontrado movimientos diminutos en la enzima lacasa. Este descubrimiento podría conducir al desarrollo de células de biocombustible mucho más eficientes. Publicación en Revista biofísica .

La enzima de la proteína lacasa es un catalizador muy eficaz, lo que lo hace interesante para su uso en células de biocombustible. La enzima lacasa es capaz de crear agua de manera eficiente a partir del oxígeno sin crear peróxido de hidrógeno, un compuesto inestable que dañaría las células de biocombustible. Debido a que las proteínas tienden a ser inestables, Los científicos han intentado recrear las propiedades de la lacasa en compuestos inorgánicos más duraderos.

Si bien estos nuevos compuestos inorgánicos son más resistentes que las proteínas originales, no son tan eficientes. Un nuevo descubrimiento de los químicos de Leiden abre nuevas posibilidades para mejorar las réplicas inorgánicas.

Hasta ahora, Los científicos consideraban que las lacasas eran bastante rígidas y han hecho réplicas inorgánicas que eran igualmente firmes. El químico Rubin Dasgupta y otros del Instituto de Química de Leiden (LIC) han descubierto movimientos diminutos dentro de la proteína que podrían contribuir a la eficacia de la lacasa.

Microsegundos

Estos pequeños movimientos ocurren en el llamado sitio activo de la enzima, el punto exacto de la proteína donde tienen lugar las reacciones químicas. Rubin Dasgupta explica cómo descubrió los pequeños movimientos:"Usamos espectroscopía de resonancia magnética nuclear para observar el sitio activo de la proteína lacasa. Descubrimos que la lacasa se mueve muy levemente. Estos movimientos solo toman milisegundos, lo que sugiere que podrían estar involucrados en la reacción."

Según Dasgupta, esta dinámica podría ser responsable de guiar a los protones y electrones al lugar correcto durante una reacción química. Debido a que las réplicas inorgánicas están diseñadas para ser rígidas, carecen de la posibilidad de guiar partículas de la misma manera. Esto puede explicar parcialmente su menor eficiencia en comparación con la lacasa natural.

Proteína bacteriana

Las lacasas se descubrieron por primera vez en el siglo XIX, pero los estudios de la proteína específica Dasgupta se descubrieron en 2004. Si bien la mayoría de las lacasas estudiadas provienen de hongos, esta enzima en particular proviene de la bacteria Streptomyces coelicolor.

Dasgupta:"Elegimos esta proteína en particular porque tiene algunas ventajas sobre las lacasas fúngicas. Las lacasas normales se vuelven inactivas en presencia de sal o alta alcalinidad. Esta proteína de Streptomyces permanece activa en condiciones salinas o alcalinas. Si somos capaces de crear una sustancia inorgánica réplica que imita tanto los pequeños movimientos y es resistente a pH alto, será posible diseñar una gama completamente nueva de células de biocombustible eficientes ".