La técnica de visualización de la estructura cristalina por rayos X se conoce desde hace más de cien años. Mientras sigue mejorando, es extremadamente difícil enfocar los rayos en objetos que son invisibles a simple vista, como las proteínas. Sin embargo, para obtener una imagen clara y visualizar eficazmente la estructura de un cristal, una muestra debe colocarse correctamente. Un equipo internacional de científicos sugirió un sistema óptico para ayudar a ver un cristal de proteína en rayos X y colocarlo en el centro de un rayo. Los resultados del estudio se publicaron en el Biología estructural diario.

Durante la cristalización, los átomos se organizan en una red tridimensional estructurada de una manera específica. Las distancias entre los átomos en esa red están determinadas por los propios átomos. La longitud de onda de los rayos X es comparable a las distancias interatómicas, para que los rayos puedan refractarse en los planos. Debido a este efecto, se puede analizar la estructura cristalina. Las imágenes de rayos X muestran las distancias entre los planos. Con base en esta información, es posible determinar qué átomos están en la red y cómo interactúan entre sí. En estudios de proteínas, por ejemplo en la búsqueda de nuevos medicamentos, su estructura se puede determinar a nivel de grupos atómicos básicos (aminoácidos).

El principal problema de la cristalografía de rayos X es que los cristales de proteínas microscópicos son muy difíciles de colocar en el centro de un haz de rayos X, y, por tanto, la imagen de difracción de rayos X puede aparecer borrosa. Es más, si se desconoce la posición exacta de un cristal, hay que escanear toda la muestra. Esto aumenta el tiempo de exposición a rayos X muy intensos. Las moléculas biológicas comienzan a desnaturalizarse bajo esa exposición.

Un equipo internacional de científicos desarrolló un sistema óptico que permite ver una muestra en rayos X y discernir su posición y orientación en relación con el haz. Al igual que con un microscopio óptico normal, puede mover la muestra, ajustar la intensidad del rayo, y enfocar el rayo. Tal sistema puede reducir significativamente el tiempo de análisis y así preservar la integridad de las moléculas. Los científicos han demostrado cómo funciona el sistema en el ejemplo de un cristal de la proteína lisozima antibacteriana. La calidad de las imágenes de difracción de rayos X resultó ser mucho mayor después del posicionamiento de la muestra en el haz de rayos X.

"Nuestro sistema ahora se utiliza con éxito en el centro de investigación internacional por el sincrotrón DESY en Hamburgo, donde los laboratorios de las principales universidades del mundo realizan sus estudios de estructura cristalina. En el futuro, planeamos automatizar el proceso de posicionamiento de cristales utilizando redes neuronales, "dijo el profesor Anatoly Snigirev, el director del Centro de Investigación y Ciencia "Óptica de Rayos X Coherente para Instalaciones de Megasciencia, "en la Universidad Federal del Báltico de Kant.