La espectroscopia infrarroja de resolución temporal en el rango de submilisegundos es un método importante para estudiar la relación entre la función y la estructura en moléculas biológicas. Sin embargo, el método solo funciona si la reacción puede repetirse miles de veces. Este no es el caso de una gran cantidad de procesos biológicos, aunque, porque a menudo se basan en reacciones muy rápidas e irreversibles, por ejemplo en visión. Los cuantos de luz individuales que ingresan a los bastones de la retina activan las moléculas de proteína rodopsina, que luego se descomponen después de cumplir su función de fototransducción.

Ahora, un equipo encabezado por el Dr. Ulrich Schade (HZB) y el Dr. Eglof Ritter (Humboldt-Universität zu Berlin) en la línea de luz IRIS de BESSY II ha desarrollado un nuevo instrumento que puede detectar este tipo de reacciones muy rápidas y / o irreversibles con una sola medida. La resolución de tiempo es de unos microsegundos. El instrumento, un espectrómetro Féry, utiliza un detector altamente sensible conocido como matriz de detectores de plano focal y ópticas especiales para hacer un uso óptimo de la brillante radiación infrarroja de la fuente de sincrotrón BESSY II. El equipo utilizó este dispositivo para observar la activación de la rodopsina en condiciones casi in vivo por primera vez.

"Usamos rodopsina porque se descompone irreversiblemente después de ser excitada por la luz y, por lo tanto, es una verdadera prueba de fuego para el sistema". "explica Ritter, primer autor del estudio. La rodopsina es una molécula de proteína que actúa como receptor y es el pigmento de la visión que se encuentra en los bastoncillos de la retina del ojo. Incluso los fotones individuales pueden activar la rodopsina, lo que permite que el ojo perciba niveles de luz extremadamente bajos. Es más, La rodopsina es el elemento común en una clase de receptores con cientos de miembros que son responsables del olfato. gusto, sensación de presión, recepción de hormonas, etc. —todos los cuales funcionan de manera similar.

El equipo también estudió otra proteína emocionante en el rango infrarrojo por primera vez:actinorhodopsina. Esta molécula es capaz de convertir la energía luminosa en una corriente eléctrica, una propiedad que utilizan algunas bacterias para generar energía electroquímica para su metabolismo.

"El nuevo método nos permite investigar los mecanismos de reacción molecular de todos los procesos irreversibles (o procesos cíclicos lentos), como los del campo de la conversión y el almacenamiento de energía, por ejemplo, "enfatizó Schade, que dirige el equipo de IRIS.