Los científicos han identificado un mecanismo de unión molecular único que ayuda a evitar que las criaturas que no son mamíferos se congelen a temperaturas bajo cero. Glicoproteínas anticongelantes (AFGP), producido por peces polares, inhiben el crecimiento de hielo para evitar que sus cuerpos se congelen. Este mecanismo de unión de hielo, que los científicos sabían que era suave y flexible, Siguió siendo un misterio hasta ahora. Usando simulaciones moleculares, los científicos identificaron los detalles de este mecanismo de unión.
Sus resultados fueron publicados a principios de abril en el Revista de la Sociedad Química Estadounidense como artículo de portada.
"En la tierra, hay entornos extremadamente severos, [incluida] la región polar, "dijo Kenji Mochizuki, profesor asistente en el Instituto de Ingeniería de Fibras de la Universidad Shinshu en Japón y primer autor del artículo. "La mayoría de los organismos no pueden sobrevivir allí, pero algunos se han adaptado a estas condiciones mediante el uso de la inteligente estrategia de inhibición del crecimiento del hielo por las glicoproteínas anticongelantes ".
Pez polar por ejemplo, existen en agua que está a unos dos grados bajo cero. Producen AFGP con azúcares adheridos, que detiene la inclinación natural de los cristales de hielo más pequeños para unirse a cristales de hielo más grandes. El problema con la obtención de imágenes de estos AFGPS y sus azúcares adjuntos es que no tienen una forma tridimensional específica, a diferencia de otras proteínas anticongelantes (AFP). Sin rigidez, es difícil imaginar la proteína para dilucidar su estructura y función.
Antes del estudio de Mochizuki y su equipo, los científicos no entendieron cómo la glicoproteína anticongelante interactuaba con el hielo o cómo se diferenciaba de las proteínas anticongelantes regulares.
"Las proteínas anticongelantes son moléculas rígidas y bien definidas, estructuras tridimensionales, "Mochizuki dijo." Por otro lado, Las glicoproteínas anticongelantes son moléculas suaves y flexibles, por lo que no se pueden cristalizar ".
Las moléculas flexibles tienden a no unirse bien al hielo, pero los científicos ya sabían que las glucoproteínas anticongelantes en realidad inhibían la recristalización del hielo mejor que las típicas proteínas anticongelantes. aunque no supieron por qué, según Mochizuki. En colaboración con el departamento de química de la Universidad de Utah, Mochizuki utilizó simulaciones moleculares para modelar glicoproteínas anticongelantes y examinó cómo interactuaban con el hielo.
"Pensamos que la característica flexible de las glicoproteínas anticongelantes podría producir una forma de unión única, ", Dijo Mochizuki." Encontramos que las glicoproteínas anticongelantes muestran varias conformaciones de unión ... y caminan sobre superficies de hielo hasta que se encuentran con un escalón de hielo ".
Mochizuki examinó AFGP8, la proteína más corta de la familia AFGP. Mochizuki descubrió que AFGP8 se segrega en grupos hidrófilos e hidrófobos, el último de los cuales se adsorbe en la superficie del hielo, lo que significa que permanece como una película delgada sobre el hielo. La adsorción de AFGP8 a la superficie plana del hielo débil, aunque, por lo que AFGP8 se mueve a través de la superficie del hielo hasta que se une selectivamente a los puntos de crecimiento del hielo. Mochizuki denominó a este movimiento "caminar".
"Su movimiento de deambular por [la] superficie del hielo y encontrar un paso es significativamente diferente del comportamiento de unión de las proteínas anticongelantes, "Dijo Mochizuki.
El hallazgo tiene posibles aplicaciones futuras para preservar mejor los alimentos y los tejidos biológicos bajo temperaturas extremas. Mochizuki continuará estudiando AFP y AFGP para dilucidar sus mecanismos con mayor precisión y, con suerte, diseñar proteínas o polímeros artificiales que exhiban actividades anticongelantes más fuertes.
