La interacción de la capa de proteína y el centro activo en las enzimas productoras de hidrógeno es crucial para la eficiencia de los biocatalizadores. Un equipo de Ruhr-Universität Bochum y el Instituto Max Planck para la Conversión de Energía Química en Mülheim an der Ruhr analizaron específicamente el papel de los enlaces de hidrógeno en ciertas enzimas de las algas verdes, las hidrogenasas. Los grupos, que cooperan en el Excellence Cluster Resolv, informó los resultados en el Revista de la Sociedad Química Estadounidense .

"Los hallazgos no solo contribuyen a la comprensión de este grupo de biocatalizadores reconocido mundialmente, pero también dan a la investigación aplicada importantes indicadores para el desarrollo de catalizadores químicos modelados en la biomolécula altamente activa, "dice el Dr. Martin Winkler del grupo de trabajo Photobiotechnology con sede en Bochum.

Biocatalizadores más potentes

El estudio se realizó sobre un tipo especial de hidrogenasas, las denominadas [FeFe] -hidrogenasas. Consisten en un andamio proteico y un centro activo, llamado H-cluster. Este último consta de seis átomos de hierro y seis de azufre, así como seis bloques de construcción inusuales. Este es el lugar donde tiene lugar la síntesis real de hidrógeno molecular a partir de protones y electrones. "[FeFe] -hidrogenasas se encuentran entre los biocatalizadores más potentes de la historia, "explica el profesor Dr. Thomas Happe, Responsable del grupo de trabajo Fotobiotecnología. La comunicación entre el grupo H y el entorno proteico juega un papel crucial.

Ayuda en la entrega dirigida de los materiales de partida para la síntesis y en la eliminación eficiente del producto. "Adicionalmente, la capa de proteína asegura una alineación espacial óptima del grupo H y lo protege de influencias dañinas, "añade Oliver Lampret, quien está escribiendo su tesis doctoral sobre este tema.

Manipulación de enlaces de hidrógeno

El grupo de Bochum y sus colegas de Mühlheim, la Dra.Agnieszka Adamska-Venkatesh, El Dr. Olaf Rüdiger y el Prof. Dr. Wolfgang Lubitz demostraron que los enlaces de hidrógeno entre el grupo H y el entorno proteico influyen significativamente en las propiedades electroquímicas del centro enzimático activo. Quitaron enlaces de hidrógeno individuales o agregaron otros adicionales y estudiaron los efectos.

La manipulación cambió a ambos, las propiedades de transporte de electrones de la enzima y la dirección catalítica en la que trabaja, debido a que las hidrogenasas pueden producir hidrógeno y también catalizar la reacción inversa, es decir, la escisión del hidrógeno molecular en protones y electrones.

Los científicos demostraron la influencia de los enlaces de hidrógeno utilizando tres tipos diferentes de enfoques:espectroscopia, electroquímica y cinética enzimática.