Los científicos de la Universidad de Bristol han diseñado una enzima artificial que funciona tan bien como (y en algunos casos mejor que) una clase vital de enzimas naturales.

Las enzimas son moléculas biológicas de importancia fundamental que realizan la mayor parte de las reacciones químicas en todos los organismos vivos.

Estas reacciones alimentan la vida celular y están involucradas en una gran cantidad de procesos necesarios para dar a las células sus características químicas y físicas.

Es más, muchas enzimas participan en reacciones químicas que tienen valor comercial o médico, y para las cuales no tenemos buenas sustancias artificiales que puedan catalizar tales reacciones con la misma precisión y eficacia que las enzimas.

La enzima artificial fue sintetizada en una forma completamente funcional por la bacteria E. coli y podría ser de gran interés para la industria biotecnológica debido a sus actividades catalíticas de relevancia industrial. estabilidad térmica y resistencia química.

Incluso podrían utilizarse como sustitutos de ciertas enzimas naturales que son más complejas y difíciles de producir a mayor escala.

Para lograr esto, el equipo utilizó un enfoque que elimina la complejidad evolutiva al emplear pequeños proteínas simples y completamente artificiales en el proceso de diseño.

Dr. Ross Anderson de la Facultad de Bioquímica de la Universidad de Bristol, dijo:"Describimos estas proteínas como maquetas, término utilizado en escultura para denotar una maqueta a partir de la cual se crea una obra final.

"La maqueta de proteínas también permite al diseñador incorporar elementos funcionales en un andamio de proteínas estable. En este caso, adaptamos un diseño de maqueta anterior en el que usamos la maquinaria presente en una célula bacteriana viva para injertar permanentemente la molécula de hemo en la estructura de la proteína ".

Las alteraciones realizadas, facilitó la unión del peróxido de hidrógeno a la molécula de hemo, un paso necesario en la catálisis común a la familia de enzimas peroxidasa.

Con estos cambios, la maqueta era capaz no solo de unir peróxido de hidrógeno, sino también de convertirlo en una forma más reactiva que pueda extraer electrones de una variedad de moléculas orgánicas simples, de la misma forma que funcionan las peroxidasas naturales.

Debido a que la maqueta también está completamente ensamblada en células bacterianas, brindó al equipo la oportunidad de explotar estas transformaciones químicas en células vivas, o considerar su integración en las vías metabólicas de un organismo.

El Dr. Anderson agregó:"En esencia, Hemos creado una enzima artificial (o de novo) que funciona tan bien como (y en algunos casos mejor que) una clase vital de enzimas naturales.

"Es promiscuo, como lo son muchas de las peroxidasas naturales, y podría presentarse como un prototipo robusto a partir del cual se podrían desarrollar muchos catalizadores funcionales.

"En actividad catalítica, está tan cerca de las enzimas naturales (y dado que las bacterias lo producen en forma activa), si se purificara sin conocer sus orígenes artificiales, se le atribuiría una función natural y se la trataría como una nueva enzima natural ".