La sopa primordial que se derramó hace miles de millones de años, y finalmente dio lugar a la primera vida en nuestro planeta, podría haber estado repleto de precursores primarios de proteínas.

Antepasados ​​de las primeras moléculas de proteína, que son componentes clave de todas las células, podría haber sido abundante en la Tierra anterior a la vida, según un nuevo estudio dirigido por investigadores del Instituto de Tecnología de Georgia, que formó cientos de posibles moléculas precursoras en el laboratorio. Luego analizaron meticulosamente las moléculas con la última tecnología y nuevos algoritmos.

Descubrieron que las moléculas, llamados depsipéptidos, se formó rápida y abundantemente en condiciones que habrían sido comunes en la Tierra prebiótica, y con ingredientes que probablemente habrían sido abundantes.

Y algunos de los depsipéptidos evolucionaron a nuevas variedades en solo unos días, una habilidad que, hace eones, podría haber acelerado el nacimiento de moléculas largas, llamados péptidos, que componen las proteínas.

Sin cataclismo, por favor

La nueva investigación afiliada a la NASA se suma a un creciente cuerpo de evidencia que sugiere que los primeros polímeros de la vida pueden haber surgido en variaciones de los procesos diarios que todavía se observan en la Tierra hoy en día. como el secado y llenado repetidos del agua del estanque. Puede que no todos hayan cobrado existencia como resultado de cataclismos ardientes, una imagen que a menudo se asocia con la creación de las primeras sustancias químicas de la vida.

"Queremos mantenernos alejados de escenarios que no son fácilmente posibles, "dijo Facundo Fernández, profesor de la Escuela de Química y Bioquímica de Georgia Tech, y uno de los investigadores principales del estudio. "No se desvíe de las condiciones que habrían sido realistas y razonablemente comunes en la Tierra prebiótica. No invoque ninguna química irrazonable".

Los científicos llevan mucho tiempo desconcertados sobre cómo se formaron las primeras proteínas. Sus moléculas de cadena larga, polipéptidos, puede ser difícil de hacer en el laboratorio en condiciones abióticas.

Algunos investigadores se han esforzado por construir pequeñas cadenas, o péptidos, a veces en escenarios más extremos que probablemente ocurrieron con menos frecuencia en la Tierra primitiva. Los rendimientos han sido modestos, y los péptidos resultantes han tenido solo un par de componentes, mientras que las proteínas naturales tienen una gran variedad de ellas.

Evolución paso a paso

Pero las moléculas complejas de la vida probablemente no surgieron en un paso dramático que produjo productos finales. Esa es la hipótesis que impulsa la investigación de Fernández y sus colegas del Centro NSF / NASA para la Evolución Química. con sede en Georgia Tech y basada en una estrecha colaboración con el Instituto de Investigación Scripps.

En lugar de, múltiples pasos químicos más fáciles produjeron abundantes productos intermedios que fueron útiles en reacciones posteriores que eventualmente condujeron a los primeros biopolímeros. Los depsipéptidos producidos en este último estudio podrían haber servido como un trampolín químico.

Se parecen mucho a los péptidos normales y se pueden encontrar hoy en día en sistemas biológicos. "Muchos antibióticos, por ejemplo, son depsipéptidos, "Dijo Fernández.

Fernández, sus colegas de Georgia Tech Martha Grover y Nicholas Hud, y Ram Krishnamurthy de Scripps publicaron su estudio el 28 de agosto, 2017, en el diario procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . Primer autor Jay Forsythe, anteriormente investigador postdoctoral en Georgia Tech, ahora es profesor asistente en el College of Charleston. La investigación fue financiada por la National Science Foundation y el Programa de Astrobiología de la NASA.

El nuevo estudio se suma a un trabajo similar sobre la formación de precursores de ARN en la Tierra prebiótica, y sobre posibles escenarios para la formación de los primeros genes. Los conocimientos colectivos pueden algún día ayudar a explicar cómo surgió la primera vida en la Tierra y también ayudar a los astrobiólogos a determinar la probabilidad de que exista vida en otros planetas.

Entendiendo el depsipéptido Lego

Para comprender los depsipéptidos y la importancia de los resultados de los investigadores, es útil comenzar por mirar los péptidos, que son cadenas de aminoácidos. Cuando las cadenas se alargan mucho, se denominan polipéptidos, y luego proteínas.

Las células vivas tienen una maquinaria que lee instrucciones en el ADN sobre cómo unir los aminoácidos en un orden específico para construir péptidos y proteínas muy específicos que tienen funciones en una célula viva. Para que una proteína funcione en una célula, sus cadenas de polipéptidos tienen que agruparse como hilo pegajoso para formar formas útiles.

Antes de que las células y el ADN existieran en una Tierra desprovista de vida, para que se formen polipéptidos, los aminoácidos tenían que chocar de alguna manera en charcos o en las orillas de ríos o lagos para formar cadenas. Pero los enlaces peptídicos pueden ser difíciles de formar, especialmente largas cadenas de ellos.

Amino suplente doble

Otros bonos, llamados enlaces éster, formar más fácilmente, y pueden unir aminoácidos con moléculas muy similares llamadas hidroxiácidos. Los hidroxiácidos son tan parecidos a los aminoácidos que pueden, en algunos casos, funcionan como sus dobles suplentes.

Los investigadores mezclaron tres aminoácidos con tres hidroxiácidos en una solución de agua y formaron depsipéptidos, cadenas de aminoácidos e hidroxiácidos unidas por enlaces éster y péptido intermitentes. Los hidroxiácidos actuaron como facilitadores para unir las cadenas que de otro modo habrían sido difíciles de formar.

La sopa primordial pudo haber lamido sus depsipéptidos en las rocas, donde se secaron al sol, luego la lluvia o el rocío los disolvieron nuevamente en la sopa, y eso sucedió una y otra vez. Los investigadores imitaron este ciclo en el laboratorio y observaron cómo las cadenas depsipeptídicas se desarrollaban aún más.

Calor del Valle de la Muerte

"Lo llamamos un enfoque de ciclo ambiental para producir estos péptidos tempranos, "dijo Fernández, quien es presidente de la Fundación Vasser Woolley en Química Bioanalítica. Como la naturaleza:haz la sopa, secarlo, repetir.

En el laboratorio, la temperatura de secado fue de 85 grados Celsius (185 grados Fahrenheit), aunque se ha demostrado que la reacción funciona a temperaturas de 55 y 65 grados Celsius (131 a 149 grados Fahrenheit). "Si piensas que la Tierra primitiva tiene mucha actividad volcánica y una mezcla atmosférica que promueve el calentamiento, esas temperaturas son realistas en muchas partes de una Tierra primitiva, "Dijo Fernández.

La Tierra primitiva tardó cientos de millones de años en enfriarse, y se supone que las temperaturas de cientos de grados han sido un lugar común durante mucho tiempo. Incluso hoy, los desiertos más calientes pueden alcanzar más de 55 grados centígrados.

Éster do-si-do

Dado que los enlaces éster se rompen más fácilmente, en el experimento, las cadenas tendían a separarse más en los hidroxiácidos y a mantenerse unidas entre los aminoácidos, que estaban conectados por enlaces peptídicos más fuertes. Como resultado, las cadenas podrían volver a formarse y unir más y más aminoácidos entre sí en péptidos más resistentes.

En una especie de baile cuadrado los hidroxiácidos sustitutos a menudo dejaban a sus socios de aminoácidos en la cadena, y nuevos aminoácidos adheridos a la cadena en su lugar, donde se agarraron con fuerza. De hecho, varios depsipéptidos terminaron estando compuestos casi por completo de aminoácidos y solo tenían restos de hidroxiácidos.

"Ahora sabemos cómo los péptidos se pueden formar fácilmente, Fernández dijo. queremos saber qué se necesita para llegar al nivel de una proteína funcional ".

10, 000, 000, 000, 000 depsipéptidos

Para identificar los más de 650 depsipéptidos que se formaron, los investigadores utilizaron espectrometría de masas combinada con movilidad iónica, que podría describirse como un túnel de viento para las moléculas. Junto con la misa, la medición adicional de la movilidad dio a los investigadores datos sobre la forma de los depsipéptidos.

Los algoritmos creados por el investigador de Georgia Tech, Anton Petrov, procesaron los datos para identificar finalmente las moléculas.

Para ilustrar cuán potencialmente abundantes podrían haber sido los depsipéptidos en la Tierra prebiótica:los investigadores tuvieron que limitar la cantidad de aminoácidos e hidroxiácidos a tres cada uno. ¿Habían tomado 10 cada uno en su lugar? el número de depsipéptidos teóricos podría haber superado los 10, 000, 000, 000, 000.

"La facilidad y la generosidad son la clave, Fernández dijo:"Es más probable que la evolución química progrese cuando los componentes que necesita son abundantes y pueden unirse en condiciones más comunes".