Los científicos del Trinity College de Dublín han obtenido conocimientos estructurales clave sobre la maquinaria empleada por los oportunistas, bacterias que causan enfermedades, lo que puede ayudar a los químicos a diseñar nuevos fármacos para inhibirlos.

Los científicos, dirigido por un miembro emérito de la Escuela de Bioquímica e Inmunología de Trinity, Profesor Martin Caffrey, usó técnicas de cristalografía de rayos X de próxima generación para 'mirar debajo del capó bacteriano' y producir un modelo molecular que puede usarse para diseñar medicamentos que minimicen los efectos fuera del objetivo y ataquen cualquier debilidad estructural.

La investigación, que muestra que una enzima clave utilizada en las bacterias comunes Pseudomonas aeruginosa y Escherichia coli es notablemente similar en estructura en ambas especies, ha sido publicado recientemente en una revista internacional líder Comunicaciones de la naturaleza . Estas dos bacterias infectan a las personas de forma oportunista, y puede causar muertes.

El profesor Caffrey dijo:"Los planos estructurales de las dos bacterias, aunque son muy similares, difieren en sus detalles finos. Estas diferencias sutiles podrían aprovecharse para diseñar terapias específicas para especies con una probabilidad reducida de desarrollo de resistencia a los antibióticos".

Ambos Pseudomonas aeruginosa y Escherichia coli son médicamente importantes, causando problemas en decenas de miles de pacientes cada año. Se sabe que ambos han desarrollado resistencia a una gran cantidad de fármacos de primera elección que se utilizan para tratarlos. Y con la resistencia a los antimicrobianos en aumento en general, la Organización Mundial de la Salud ha advertido que una era posterior a los antibióticos, en el que las lesiones menores y las infecciones comunes podrían resultar fatales, es inminente.

Se necesitan urgentemente nuevos medicamentos. Sin embargo, mientras que el nuevo modelo de la enzima bacteriana 'Lnt' ofrece esperanzas para el desarrollo de fármacos, el proceso de creación de candidatos eficaces no es fácil.

Primeramente, enzimas similares están presentes en humanos y otros animales, por lo que cualquier fármaco tendría que ser lo suficientemente específico para afectar solo a la enzima bacteriana. En segundo lugar, Es probable que la estructura biológica de cualquier fármaco que se uniera a las enzimas bacterianas y las inhibiera sea similar a la estructura de las moléculas que inhiben la respuesta inmune innata. En otras palabras, detener la bacteria en seco también puede ralentizar la respuesta natural del cuerpo a la infección.

Hablando sobre la dificultad de diseñar medicamentos "milagrosos" que podrían cambiar el rumbo, y sobre los próximos pasos en el trabajo de su equipo, El profesor Caffrey agregó:"Los planos estructurales generados como parte de este estudio proporcionan una base mediante la cual las diferencias entre la enzima bacteriana y las proteínas de respuesta inmune podrían explotarse con el objetivo de producir un fármaco que solo golpee el objetivo bacteriano".