Científicos de la Universidad ITMO de San Petersburgo y la Universidad Hebrea de Jerusalén han encontrado una forma de recuperar la estructura de una proteína después de su desnaturalización química. El método se basa en la interacción electrostática entre plegado, o desnaturalizado, proteínas y alúmina, que los desenvuelve. Los autores destacan la versatilidad del método, que funciona tanto para moléculas específicas como para sistemas multiproteicos, ninguna técnica anterior ha sido capaz de recuperar mezclas de enzimas antes. Esto puede simplificar y abaratar la producción de proteínas farmacológicas para el tratamiento del Alzheimer y el Parkinson. El estudio apareció en Informes científicos .

Proteínas especialmente aceleradores de reacciones químicas, son la base de las industrias farmacéutica y alimentaria. Mientras tanto, El 80 por ciento de estas sustancias se pierde durante la síntesis. Influenciado por factores desfavorables como ácidos fuertes, álcalis o calentamiento, proteínas desnaturalizadas, perdiendo su forma nativa y cualquier actividad química. Por lo tanto, la industria busca un método universal para recuperar la estructura de las proteínas, lo que podría hacer que la producción sea más barata y eficaz. Para fabricar medicamentos y alimentos a base de enzimas a escala industrial, es especialmente importante encontrar una forma de recuperar mezclas de proteínas, ya que renaturalizar cada tipo particular de enzima por separado es costoso e ineficaz.

Los químicos rusos en cooperación con colegas extranjeros han propuesto una solución a este problema con un proceso que da una segunda vida a las proteínas. devolviendo sus moléculas a la forma original después de la desnaturalización.

En la nueva investigación, los químicos desplegaron moléculas de tres enzimas:anhidrasa carbónica, fosfatasa y peroxidasa. Desnaturalizado por un alcalino fuerte, las proteínas se mezclaron con nanopartículas de alúmina en agua. Debido a la interacción electrostática, las enzimas atrajeron las nanopartículas y las involucraron en la formación de un complejo supramolecular con enlaces físicos en lugar de químicos.

Esta capa de nanopartículas protegió a las moléculas de proteínas de la agregación, permitiendo a los científicos extraerlos fácilmente de los medios agresivos. Lavado de sustancias desnaturalizantes, las enzimas restauraron su estructura por sí mismas. "La exposición constante a agentes desnaturalizantes y la tendencia de las macromoléculas rizadas a la agregación son obstáculos importantes para la recuperación de proteínas. Al eliminar estos factores, pudimos regenerar nuestros objetos, "dice Katerina Volodina, estudiante de posgrado de segundo año en la Universidad ITMO.

Cambio de pH, Los científicos separaron las nanopartículas de las proteínas, lo que demuestra que las sustancias involucradas en el experimento se pueden utilizar repetidamente.

Los autores aplicaron su método a una mezcla de dos enzimas:anhidrasa carbónica y fosfatasa (CAB y AcP). Para estas proteínas, la porción de moléculas renaturadas fue más de la mitad, un resultado sin precedentes. "Nunca antes se había hecho la renaturalización de mezclas de multiproteínas. Pero mis colegas y yo creemos que la investigación adicional en esta área es de gran interés para las compañías farmacéuticas en este momento. Teóricamente, nuestro método puede simplificar y abaratar la fabricación de medicamentos para la terapia de Alzheimer o Parkinson. Muchos de estos medicamentos están hechos de proteínas, "señala Katerina Volodina.

Además de su versatilidad y alto rendimiento, la tecnología propuesta por los químicos de la Universidad ITMO también es rápida y de bajo costo. Los científicos van a perfeccionar el enfoque principalmente para la renaturalización de proteínas en mezclas complejas.