Los motores moleculares producen la fuerza que impulsa el latido de las colas de los espermatozoides para generar movimiento hacia el óvulo para la fertilización. Una nueva investigación ahora muestra cómo los motores moleculares que impulsan el movimiento de los espermatozoides se reconocen y se transportan específicamente a la región de la cola de la célula. Este conocimiento puede allanar el camino para una mejor comprensión de las mutaciones que causan enfermedades que causan esterilidad.

Los motores moleculares utilizan la molécula ATP como fuente de energía para organizar la vida interna de las células. Las dineínas son los motores moleculares más grandes y complejos y son responsables del transporte intracelular y de la generación de la fuerza necesaria para la motilidad de los orgánulos de cilio. Los cilios son estructuras delgadas que se encuentran en la superficie de nuestras células donde funcionan como sensores que reciben señales del entorno y como motores que hacen que la célula o el entorno se muevan.

Los cilios móviles se encuentran como una sola copia en los espermatozoides y en múltiples copias en las células de nuestros pulmones, donde generan un flujo de líquido necesario para la eliminación de partículas de polvo y patógenos de las vías respiratorias. Los grandes motores de dineína (conocidos como 'brazos de dineína externos', ODA), que son necesarios para la motilidad de los cilios, se transportan activamente a los cilios a través del sistema de transporte intraflagelar (IFT) y el adaptador de transporte ODA16. Las mutaciones en los motores de dineína o factores IFT pueden resultar en infertilidad y deficiencia respiratoria.

Un equipo de investigación internacional ahora mapeó cómo los motores de dineína son reconocidos por la proteína adaptadora ODA16 y se importan a los cilios a través del sistema IFT. La estructura cristalina de ODA16 muestra cómo el dominio similar a un barril más grande reconoce los motores de dineína y simultáneamente se une al complejo IFT a través de una hendidura generada por el dominio del barril y un dominio más pequeño ubicado en la parte superior del barril. Por lo tanto, ODA16 funciona como un verdadero adaptador entre los grandes complejos de dineína e IFT (ver figura).

Este nuevo conocimiento puede allanar el camino para la determinación de la estructura de los complejos IFT asociados con motores de dineína a través de ODA16, lo que conducirá a una comprensión más profunda de los mecanismos ciliares y las mutaciones que causan enfermedades en los genes que codifican la dineína y las proteínas IFT.

El equipo de investigación está formado por Michael Taschner y Esben Lorentzen del Departamento de Biología Molecular y Genética, Universidad de Aarhus, Jérôme Basquin del Instituto Max Planck, Andre? Moura? O del Helmholz Center (ambos en Munich, Alemania) y Mayanka Awashti de la Universidad de Maryland, ESTADOS UNIDOS.

Los resultados se publican en la revista científica Revista de química biológica .