Bacterias como humanos y animales, debe comer. Algunas veces, consumen un contaminante en el medio ambiente del que los humanos quieren deshacerse, un proceso llamado biorremediación. Investigar las enzimas utilizadas por las bacterias para llevar a cabo ese proceso es importante para que los científicos comprendan y posiblemente mejoren estas poderosas reacciones. Sin embargo, hasta ahora, tener una instantánea de una de estas importantes enzimas en acción ha eludido la ciencia.

En una publicación de la revista Naturaleza lanzado hoy (27 de marzo de 2017), Científicos del Departamento de Bioquímica y del Departamento de Química de la Universidad de Wisconsin-Madison han resuelto la estructura de una enzima atrapada en el acto de atacar al tolueno, una sustancia química derivada de la madera y el aceite.

"En esta investigación, estamos tratando de entender cómo la naturaleza usa los átomos de hierro, electrones, y oxígeno gaseoso del aire para oxidar selectivamente los productos químicos, "dice el profesor y presidente de bioquímica Brian Fox." Esta reacción es el primer paso en un proceso en el que los átomos de carbono en el tolueno, llamado anillo aromático, están preparados para el consumo de bacterias ".

Esta reacción se desarrolla a nivel atómico, en un juego de transferencia de átomos y electrones. El sitio activo de la enzima grande contiene dos átomos de hierro que también almacenan hasta dos electrones. Estos reaccionan con el oxígeno gaseoso para combinar y "atacar" el anillo aromático de tolueno, con electrones que se intercambian a lo largo del camino. Por último, se agrega un átomo de oxígeno al anillo de tolueno, abriendo la puerta a otras reacciones que utilizan las bacterias para consumir tolueno.

La información más satisfactoria revelada por la combinación de estructuras cristalinas y cálculos químicos cuánticos llevados a cabo en este estudio, Fox dice, se refiere a la naturaleza del intermedio hierro-oxígeno que ataca el anillo aromático. Los científicos generalmente asumieron que se necesitaría una especie de hierro-oxígeno extremadamente reactiva para llevar a cabo esta reacción. Pero lo que Fox y su equipo encontraron fue que en realidad se podría usar una forma menos reactiva.

"Los intermediarios más reactivos, anteriormente se pensaba que era parte de esta reacción, también sería inespecífico, "explica el profesor de química Thomas Brunold". Con ese intermedio, existe el riesgo de que la enzima ataque lo que esté cerca, incluyéndose a sí mismo. Si la naturaleza pudiera evitar esto formando una forma menos reactiva, pero todavía intermedio suficientemente potente, podría evitar muchas reacciones secundarias no deseadas. Eso es lo que Brian pensó que estaba pasando y eso es exactamente lo que encontró ".

Brunold agrega que comprender la reacción de esta enzima puede ser útil para muchos químicos sintéticos. A medida que diseñan nuevas moléculas y vías, estos químicos a menudo reciben sugerencias de un gran maestro:la naturaleza misma. Los químicos ahora tienen conocimientos para imitar mejor la forma en que funciona esta enzima con el fin de producir nuevos catalizadores que sean más específicos para diferentes aplicaciones.

Cuando las bacterias realizan esta transformación del tolueno, inician un proceso que lo elimina rápidamente del medio ambiente. De este modo, la biorremediación bacteriana es capaz de eliminar sustancias nocivas del medio ambiente, algo que los científicos ya están aprovechando para ayudar a los ecosistemas a recuperarse de catástrofes químicas como los derrames de petróleo. Otros investigadores están explorando cómo redirigir la reactividad de esta enzima para sintetizar nuevos químicos.

"En general, este tipo de reacciones naturales son económicas y respetuosas con el medio ambiente, "Dice Brunold." En la industria, Los investigadores a menudo realizan reacciones desafiantes con sustancias químicas complejas en condiciones difíciles, lo que puede resultar en una gran cantidad de desperdicio y energía utilizada. Investigar cómo las enzimas como la que estudiamos catalizan sus reacciones puede ayudar a encontrar formas más eficientes de realizar estas reacciones desafiantes ".

Para el estudio, los investigadores pudieron detener la reacción a mitad de camino y generar una imagen de cómo está funcionando exactamente la enzima. En un enfoque ciertamente extraño pero efectivo, los investigadores tomaron un cristal de la enzima y lo sumergieron en tolueno. Luego lo expusieron al aire, permitiendo que las moléculas de oxígeno comiencen la reacción. Finalmente, congelaron el cristal, ralentizar la reacción precisamente en el momento adecuado para capturar el intermedio antes de que pudiera reaccionar más.

"Es muy importante conocer esta estructura, "Dice Fox." Tenerlo nos da una visión única de cómo se produce esta reacción. Encontramos algo inesperado y eso brinda nuevas vías para el descubrimiento y la aplicación futura ".