1. Forma activa del sitio y química:
* forma: Las enzimas poseen una estructura tridimensional única con una grieta o ranura específica llamada Sitio activo . La forma del sitio activo es complementario a la forma de la molécula del sustrato, como un bloqueo y una llave. Solo los sustratos con la forma correcta pueden caber en el sitio activo.
* Química: El sitio activo contiene residuos de aminoácidos específicos con grupos funcionales que interactúan con el sustrato a través de interacciones no covalentes , como enlace de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals. Estas interacciones son altamente específicas y contribuyen a la especificidad de la enzima.
2. Modelo de ajuste inducido:
* Mientras que el modelo "Lock and Key" describe la interacción inicial, el modelo de ajuste inducido Enfatiza aún más la naturaleza dinámica de las interacciones enzimáticas-sustratos.
* Cuando un sustrato se une al sitio activo, induce un cambio conformacional en la enzima, refinando aún más la forma del sitio activo para una interacción óptima. Este "ajuste inducido" mejora la especificidad y la eficiencia catalítica de la enzima.
3. Estabilización del estado de transición:
* Las enzimas son catalizadores altamente eficientes porque estabilizan el estado de transición , el intermedio inestable formado durante la reacción.
* El sitio activo está diseñado para interactuar con el estado de transición de manera más favorable que con el sustrato o el producto, reduciendo la energía de activación y acelerando la velocidad de reacción. Esta estabilización es específica para el sustrato involucrado, contribuyendo aún más a la especificidad enzimática.
4. Bolsillos de especificidad del sustrato:
* Algunas enzimas tienen bolsillos adicionales dentro de sus sitios activos llamados bolsillos de especificidad que mejoran aún más la especificidad. Estos bolsillos se unen a grupos funcionales específicos o características estructurales del sustrato, asegurando que solo la molécula correcta pueda acceder al sitio catalítico.
5. Familias e isoformas enzimáticas:
* Las enzimas se clasifican en familias basadas en similitudes estructurales y mecanismos catalíticos. Dentro de las familias, puede haber múltiples isoformas , que son variantes de la misma enzima con diferencias sutiles en sus sitios activos. Estas isoformas pueden exhibir diferentes preferencias de sustrato, contribuyendo a la diversidad general de la actividad enzimática.
En resumen, la forma y la química específicas del sitio activo, el mecanismo de ajuste inducido, la estabilización del estado de transición y la presencia de bolsas de especificidad contribuyen a la notable especificidad de las enzimas para sus sustratos. Esta especificidad es crucial para mantener el orden biológico y llevar a cabo procesos bioquímicos esenciales en organismos vivos.
