1. Concentración de sustrato:
* Concentración de sustrato baja: A bajas concentraciones de sustrato, la actividad enzimática aumenta proporcionalmente a la concentración de sustrato. Más sustrato significa que se forman más complejos enzimáticos-sustratos, lo que lleva a una mayor velocidad de reacción.
* Concentración de sustrato alta: A concentraciones de sustrato muy altas, la enzima se satura. Todos los sitios activos están ocupados, y la velocidad de reacción se meseta, alcanzando su velocidad máxima (VMAX).
2. Concentración de enzimas:
* aumentó la concentración de enzimas: Más moléculas enzimáticas significan sitios más activos disponibles, lo que lleva a una velocidad de reacción más rápida.
* disminuyó la concentración de enzimas: Menos moléculas enzimáticas dan como resultado una velocidad de reacción más lenta.
3. Inhibidores:
* Inhibidores competitivos: Unirse al sitio activo de la enzima, compitiendo con el sustrato. Reducen la velocidad de reacción, pero se pueden superar aumentando la concentración del sustrato.
* Inhibidores no competitivos: Unirse a un sitio en la enzima diferente del sitio activo, cambiando la forma de la enzima y reduciendo su actividad. No pueden superarse aumentando la concentración del sustrato.
* Inhibidores no competitivos: Unirse al complejo enzimático-substrato, evitando la formación del producto.
4. Activadores:
* cofactores: Iones inorgánicos (como el magnesio, el zinc) que se requieren para la actividad enzimática.
* coenzimas: Moléculas orgánicas (como NAD+, FAD) que ayudan a las enzimas en la catálisis.
5. Concentración de productos:
* Inhibición del producto: Algunas enzimas son inhibidas por el producto de la reacción. Esto puede actuar como un mecanismo de retroalimentación para regular la actividad enzimática.
6. Regulación alostérica:
* Enzimas alostéricas: Tener un sitio alostérico donde las moléculas distintas al sustrato pueden unirse. Esta unión puede activar o inhibir la actividad de la enzima, influyendo en su conformación y función.
7. Modificación:
* Fosforilación: Agregar un grupo de fosfato puede activar o desactivar una enzima.
* glicosilación: Agregar un grupo de azúcar puede afectar la estabilidad y la actividad enzimática.
8. Estructura de proteínas:
* desnaturalización: Los cambios en la estructura de la proteína (por ejemplo, debido al calor, el pH extremo o los productos químicos) pueden interrumpir el sitio activo y hacer que la enzima sea inactiva.
* Cambios conformacionales: Incluso los cambios sutiles en la conformación enzimática pueden afectar su eficiencia catalítica.
recuerda: Si bien la temperatura y el pH son cruciales para la actividad enzimática, es esencial reconocer que estos otros factores también juegan roles significativos. El efecto combinado de todos estos factores determina la tasa general de una reacción enzimática.
