- Proteasas (también conocidas como peptidasas o proteinasas) son enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos, descomponiendo las proteínas en péptidos más pequeños o aminoácidos individuales.

Existen numerosos tipos de proteasas, cada una con su propia especificidad y función fisiológica. A continuación se muestran algunas clases clave de proteasas:

Serina proteasas:

- Ejemplos:tripsina, quimotripsina, elastasa

- El mecanismo catalítico implica un residuo de serina en el sitio activo.

Cisteína proteasas:

- Ejemplos:papaína, bromelina, catepsinas.

- El mecanismo catalítico implica un residuo de cisteína en el sitio activo.

Proteasas aspárticas:

- Ejemplos:pepsina, catepsina D

- El mecanismo catalítico involucra dos residuos de ácido aspártico en el sitio activo.

Metaloproteasas:

- Ejemplos:metalopeptidasas de matriz (MMP), termolisina

- Requieren iones metálicos (como el zinc) para la actividad catalítica.

Treonina proteasas:

- Ejemplos:proteasa Lon, proteasa Clp

- Clase relativamente rara de proteasas que utilizan un residuo de treonina para la catálisis.

Estas proteasas se pueden encontrar en varios compartimentos celulares, como los lisosomas, el citoplasma o el espacio extracelular, y desempeñan funciones esenciales en el metabolismo de las proteínas, la digestión, la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y otros procesos fisiológicos.