Los péptidos son cadenas de aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas. Están involucrados en una variedad de procesos biológicos, incluida la señalización celular, la regulación hormonal y la respuesta inmune. En los últimos años ha habido un creciente interés en el uso de péptidos con fines terapéuticos. Sin embargo, la capacidad de diseñar péptidos con propiedades específicas se ha visto limitada por nuestra comprensión de cómo se autoensamblan los péptidos.

Un equipo de investigadores de la Universidad de California en San Diego ha logrado un avance significativo en esta área. Han descubierto un conjunto novedoso y ordenado de péptidos alternos y han identificado las fuerzas impulsoras detrás de este conjunto.

Los investigadores utilizaron una combinación de técnicas experimentales y computacionales para estudiar el autoensamblaje de dos péptidos diferentes. Descubrieron que los péptidos formaban capas alternas, y cada capa constaba de un tipo de péptido. Las capas se apilaron en un patrón repetitivo regular, creando una estructura muy ordenada.

Los investigadores pudieron identificar dos factores clave que impulsaron la formación de este conjunto ordenado. Primero, los péptidos tenían cargas opuestas, lo que les permitía atraerse electrostáticamente entre sí. En segundo lugar, los péptidos tenían formas complementarias, lo que les permitía encajar como piezas de un rompecabezas.

Los investigadores creen que sus hallazgos podrían tener implicaciones importantes para el diseño de terapias basadas en péptidos. Al comprender las fuerzas que impulsan el autoensamblaje de los péptidos, los científicos podrán diseñar péptidos que se autoensamblen en estructuras específicas con las propiedades deseadas. Esto podría conducir al desarrollo de nuevos fármacos y tratamientos para una variedad de enfermedades.

El estudio fue publicado en la revista Nature Communications.