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    Los biofísicos encuentran una manera de echar un vistazo a cómo funcionan los receptores de membrana
    Los biofísicos encuentran una manera de echar un vistazo a cómo funcionan los receptores de membrana

    Los receptores de membrana son proteínas que atraviesan la membrana celular y permiten que las células se comuniquen con su entorno. Desempeñan un papel fundamental en una variedad de procesos celulares, incluido el crecimiento, la diferenciación y el metabolismo celular. Sin embargo, el estudio de los receptores de membrana ha sido un desafío debido a su estructura compleja y naturaleza dinámica.

    Ahora, biofísicos de la Universidad de California, Berkeley, han desarrollado una nueva forma de estudiar los receptores de membrana utilizando una técnica llamada "transferencia de energía por resonancia de fluorescencia de una sola molécula" (smFRET). Esta técnica permite a los investigadores medir la distancia entre dos puntos de una molécula de proteína con una precisión de escala nanométrica.

    Los investigadores utilizaron smFRET para estudiar la estructura y dinámica del receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR), un receptor de membrana que participa en el crecimiento y la proliferación celular. Descubrieron que el EGFR sufre una serie de cambios conformacionales al unirse a su ligando, EGF. Estos cambios permiten que el EGFR interactúe con otras proteínas e inicien una cascada de señalización que conduce al crecimiento celular.

    Los investigadores afirman que su nueva técnica será útil para estudiar la estructura y dinámica de otros receptores de membrana. Esto podría conducir a una mejor comprensión de cómo se comunican las células con su entorno y cómo los receptores de membrana contribuyen a las enfermedades.

    ¿Cómo funciona smFRET?

    smFRET es una técnica que utiliza dos tintes fluorescentes para medir la distancia entre dos puntos de una molécula. Los dos tintes están unidos a diferentes partes de la molécula y cuando están juntos emiten luz de un color diferente que cuando están lejos.

    Los investigadores utilizaron smFRET para medir la distancia entre dos puntos del EGFR. Un tinte se unió al dominio extracelular del EGFR y el otro tinte se unió al dominio transmembrana. Cuando el EGFR se unió al EGF, la distancia entre los dos tintes disminuyó, lo que indica que el EGFR había sufrido un cambio conformacional.

    ¿Cuáles son las implicaciones de esta investigación?

    Los investigadores afirman que su nueva técnica será útil para estudiar la estructura y dinámica de otros receptores de membrana. Esto podría conducir a una mejor comprensión de cómo las células se comunican con su entorno y cómo los receptores de membrana contribuyen a las enfermedades.

    Por ejemplo, los investigadores dicen que su técnica podría usarse para estudiar la estructura y la dinámica de los receptores acoplados a proteína G (GPCR). Los GPCR son una gran familia de receptores de membrana que participan en una variedad de procesos celulares, incluidos la visión, el olfato y el gusto. La desregulación de los GPCR se ha relacionado con una variedad de enfermedades, como el cáncer y las enfermedades cardíacas.

    Los investigadores dicen que su técnica podría ayudar a identificar nuevos fármacos dirigidos a los GPCR y otros receptores de membrana. Esto podría conducir a nuevos tratamientos para una variedad de enfermedades.

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