Las células necesitan aberturas en la membrana celular para realizar intercambios con su entorno. Estas aberturas son portales que se pueden cerrar en los que las señales se transportan en forma de iones. La profesora privada Dra. Indra Schröder del Departamento de Biofísica de Membranas de la TU Darmstadt, que está dirigido por el profesor Gerhard Thiel, está interesado en los canales de potasio. La física y jefa del grupo de investigación junior tiene su propia visión de estas diminutas máquinas moleculares. No le interesan tanto las señales biológicas que se intercambian a través de los canales, sino en el mecanismo de cierre biofísico. Schröder quiere saber cómo es el perno molecular y cómo funciona.

Con ese fin, el físico trabaja con canales de potasio muy básicos para no complicar innecesariamente el análisis. Ella usa dos sistemas con una estructura similar pero diferentes probabilidades de apertura. Un canal casi siempre está cerrado el otro casi siempre está abierto. Ambos canales se originaron a partir de virus de algas, pero se parecen mucho a los canales de potasio de los organismos superiores. Schröder trabaja en un sistema sin células, y encaja los canales de potasio en superficies artificiales. "Nos concentramos única y exclusivamente en el mecanismo de cierre, y mezclar todas las demás funciones de los canales de potasio, ", dice Schröder." Esto es legítimo, porque los canales de potasio son todos similares entre sí. Básicamente estamos trabajando en un prototipo, lo que se podría llamar un modelo de canal de potasio ".

Serina de aminoácidos en un punto crítico

Schröder y su estudiante de doctorado Oliver Rauh han mutado ambos canales de potasio y han empujado partes individuales de ellos de un lado a otro como peones. Esto les permitió establecer qué aminoácidos son responsables de la baja probabilidad de apertura, y que por lo alto. El canal de potasio con baja probabilidad de apertura posee el aminoácido serina en un punto crítico. Este aminoácido interactúa con un aminoácido remoto, que obliga al poro del canal a doblarse. Esta curva pliega otro aminoácido en la ruta de transporte que cierra el túnel.

Con el canal de potasio con alta probabilidad de apertura, el aminoácido serina fue reemplazado por el aminoácido glicina. La glicina no obliga a que el poro del canal se doble, lo que significa que el túnel tampoco se cierra. "Entonces, el mecanismo de cierre de estos dos canales virales de potasio consta solo de dos aminoácidos, "explica Schröder." Un aminoácido cierra el canal, el otro controla el proceso. Las simulaciones de dinámica molecular realizadas por nuestro socio de cooperación Stefan Kast de TU Dortmund lo han confirmado. Esperábamos un mecanismo de cierre mucho más complicado ".

El jefe del grupo de investigación junior asume que algunos canales de potasio humanos poseen el mismo perno que los dos canales de potasio virales porque ambos poseen los dos aminoácidos críticos. El trabajo de Schröder también es relevante para la biología sintética porque los canales de potasio y su mecanismo de cierre básico se pueden utilizar en la construcción de nanosensores artificiales. El proyecto noMagic, en el que participa Schröder, fue financiado por el Consejo Europeo de Investigación (ERC), y manipula células vivas con canales fabricados artificialmente.