(Phys.org) —Las propiedades de emparejamiento de bases del ADN, combinados con nuestras habilidades para crear ADN sintético en el laboratorio han dado lugar a avances en la arquitectura a nanoescala y los diseños de dispositivos moleculares. Se han realizado menos investigaciones con proteínas, aunque las proteínas, como el ADN, están formados por subunidades individuales cuyas propiedades químicas únicas pueden explotarse para funcionalizar láminas de proteínas o inmovilizar las proteínas en una superficie. Ciertas proteínas tienen propiedades deseables para dispositivos moleculares.

Un grupo de investigadores de la Escuela de Medicina de Hannover, University College de Londres, Universidad Georg August, y el Centro de Microscopía a Nanoescala y Fisiología Molecular del Cerebro en Alemania han demostrado que la clatrina, un complejo proteico formador de celosía utilizado para el transporte de vesículas en células eucariotas, puede inmovilizarse en una variedad de superficies y funcionalizarse con nanopartículas y enzimas. Es más, la celosía de clatrina se puede almacenar y reactivar sin perder su funcionalidad, lo que lo convierte en un sustrato práctico para dispositivos moleculares. Su trabajo aparece en Nanotecnología de la naturaleza .

La clatrina se emplea en el transporte de vesículas a través de las membranas de las células eucariotas. Forma una estructura de celosía que puede ser una hoja bidimensional o una jaula tridimensional. La clatrina se compone de un complejo proteico de tres patas, conocido como triskelion. La triskelia se autoensambla en celosías que encierran una membrana en una jaula poliédrica. El triskelion tiene cadenas pesadas y cadenas ligeras. Se puede hacer una celosía de triskelia que son cadenas pesadas y ligeras o simplemente cadenas pesadas. En este estudio, las cadenas ligeras se funcionalizan con nanopartículas o enzimas.

Dannhauser, et al. descubrió que se forman celosías de clatrina bidimensionales en varios tipos de superficies. Inmovilizaron clatrina usando una porción de una proteína adaptadora, H ₆ -epsina. En el cuerpo, la clatrina se adhiere a las membranas a través de proteínas adaptadoras, así que para propósitos de inmovilización en una superficie, Dannhauser, et al. probado si el mismo mecanismo se puede aplicar a una variedad de superficies en el entorno de laboratorio. Produjeron celosías de clatrina inmovilizadas sobre grafeno, polímeros, vidrio, y metales.

La interacción superficie-celosía se puede controlar mediante NaSCN. Se sabe que NaSCN impide el ensamblaje de clatrina tridimensional, así que lo usaron para desmontar el bidimensional, celosía de superficie. Después de tratar con NaSCN 0,05 M, la celosía se volvió desordenada. La eliminación del NaSCN mostró que algunas de las características de la celosía permanecieron y el tratamiento con más triskelia provocó que la celosía se volviera a formar. Se utilizaron concentraciones más altas de NaSCN para eliminar la red por completo. Sin embargo, El h ₆ -el enlazador de epsina permaneció intacto incluso a concentraciones más altas de NaSCN, mostrando que el enlazador es muy robusto mientras que la celosía se puede quitar fácilmente.

Desafortunadamente, la celosía de clatrina inmovilizada solo es estable durante decenas de minutos, que no es práctico para su uso como dispositivo. Por lo tanto, Dannhauser, et al. probado varias estrategias de reticulación. Encontraron que 4-azido-2, 3, 5, El éster succinimidílico del ácido 6-tetraoroenzo (ATFB) es un buen candidato para la reticulación. Vincula covalentemente clatrina a H ₆ -epsina. Adicionalmente, la red se puede deshidratar reticulando primero con glutaraldehído y luego usando acetato de uranilo. Los estudios de AFM muestran que la actividad de la red se puede restaurar con la rehidratación. La reticulación combinada con la deshidratación les permitió almacenar las celosías durante meses.

Finalmente, la red de clatrina se funcionalizó con nanopartículas de oro y con una coenzima llamada auxilina mediante la incorporación de cadenas ligeras modificadas a una red que consta de cadenas pesadas. Los estudios de imágenes confirmaron la funcionalización tanto de las nanopartículas como de la enzima. La auxilina se usa en células vivas junto con la enzima Hsc70 para eliminar las redes de clatrina de las membranas. Los estudios preliminares mostraron que la auxilina parece mantener su actividad enzimática por la forma en que desmonta la red de clatrina inmovilizada. Si bien se necesitan estudios adicionales, este experimento demuestra que el ensamblaje de la red se puede funcionalizar con diversos tipos de partículas.

Esta investigación analiza cómo se puede utilizar la clatrina para dispositivos moleculares y nanoensamblajes. Dannhauser, et al. demostrar su practicidad inmovilizando la celosía en varias superficies, aumentando su vida útil mediante reticulación y deshidratación, y funcionalizándolo con una nanopartícula inorgánica y una enzima.

© 2015 Phys.org