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    ¿Por qué el calentamiento interfiere con la actividad de una enzima?

    Los científicos todavía se esfuerzan por comprender los detalles intrincados de las moléculas de proteínas complejas que permiten procesos biológicos esenciales. Estas moléculas, conocidas como enzimas, funcionan como catalizadores de numerosas reacciones biológicas. Sin enzimas, la mayoría de estas reacciones no ocurrirían lo suficientemente rápido como para mantener la vida. Las enzimas están diseñadas para operar dentro de un entorno específico. El calor excesivo, junto con varias otras condiciones, puede afectar seriamente la actividad enzimática.
    Las reacciones de la vida

    Las reacciones biológicas proporcionan la energía y las moléculas especializadas que mantienen la vida de un organismo. Sin embargo, todas las reacciones no pueden ocurrir hasta que una cierta cantidad de energía estimula las moléculas reactivas. Esta energía se conoce como la energía de activación de la reacción. La energía disponible en entornos biológicos es a menudo insuficiente para estimular un número adecuado de reacciones, pero las enzimas compensan esta insuficiencia. Al alterar la forma en que las moléculas reactivas interactúan entre sí, las enzimas reducen la energía de activación y permiten que las reacciones ocurran mucho más rápidamente.
    Alteradas por el calor

    Las enzimas son moléculas proteicas especializadas, lo que significa que comparten estructura básica de una proteína: tipos específicos de aminoácidos unidos en una secuencia particular. Las enzimas en general tienen estructuras tridimensionales complejas que determinan sus características funcionales detalladas. Si esta estructura cambia, la enzima se vuelve menos efectiva en su papel de reducir la energía de activación. Una fuente común de cambio estructural es el calor. Las temperaturas cálidas tienden a aumentar la actividad enzimática al aumentar la energía cinética asociada con el movimiento molecular aleatorio, pero cuando la temperatura se vuelve excesiva, las enzimas experimentan un deterioro estructural que inhibe la actividad enzimática.
    Moléculas en movimiento

    La interrupción de un La estructura cuidadosamente diseñada de la enzima se conoce como desnaturalización. Este proceso a menudo es deseable: algunas proteínas alimenticias, por ejemplo, son más fáciles de digerir después de haber sido desnaturalizadas por cocción. La alta temperatura es una causa común de desnaturalización. A medida que aumenta la temperatura, el movimiento molecular aleatorio se vuelve más enérgico. Finalmente, el movimiento molecular se vuelve tan enérgico que las moléculas interrumpen los enlaces entre los numerosos aminoácidos que determinan la estructura natural de la enzima. La enzima no se destruye, pero sus características estructurales esenciales han sido alteradas. En proteínas complejas como las enzimas, la desnaturalización es casi siempre irreversible.
    Una enzima sin sustrato

    Una molécula reactiva intacta, o sustrato, que se une a una enzima al comienzo de una reacción enzimática es esencial para corregir funcionamiento de la enzima La desnaturalización de un sustrato provoca cambios estructurales que hacen que sea difícil o imposible que encaje en la estructura altamente específica de la enzima. Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que sus intrincadas estructuras aseguran que puedan unirse solo a un tipo de molécula o a un grupo de moléculas estrechamente relacionadas.

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