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    Un microscopio de superresolución revela los secretos del mortal virus Nipah

    Keng Chou (al fondo) y Qian Liu (primer plano) se preparan para observar una muestra utilizando el microscopio de superresolución desarrollado por Chou y patentado por UBC. Crédito:Lou Corpuz-Bosshart / UBC

    El mortal virus Nipah y otros similares se ensamblan de una manera mucho más desordenada de lo que se pensaba anteriormente. ha encontrado una nueva investigación de UBC. El descubrimiento podría permitir a los científicos desarrollar vacunas más efectivas y descartar muchos enfoques para combatir estos virus.

    El profesor de química Keng Chou y su equipo de investigadores de la UBC y la Universidad de Cornell utilizaron un microscopio de superresolución patentado por la UBC para observar si los virus realmente se ensamblan de la forma en que los científicos han planteado la hipótesis.

    "Observamos cientos de imágenes, y no pudimos encontrar nada compatible con el modelo actual, "dijo Chou." Para algunos de estos virus mortales, el proceso de replicación en realidad no es tan complicado como algunos pensaban ".

    Nipah es un ejemplo de virus "envuelto", que obtiene su envoltura exterior de la célula huésped infectada, al igual que los virus que causan la influenza, rabia, sarampión y SIDA. Nipah puede causar enfermedades graves e inflamación cerebral fatal tanto en humanos como en animales. Los brotes anuales en el sudeste asiático matan del 40 al 90 por ciento de los infectados. En 2018, solo dos de cada 19 personas infectadas por Nipah en India sobrevivieron a un brote.

    El virus Nipah tiene tres proteínas estructurales:una proteína de matriz que proporciona estructura, y dos proteínas de la envoltura que permiten al virus unirse y fusionarse con las células huésped. Los científicos han creído que las proteínas de la matriz "reclutan" proteínas de la envoltura, enviando algún tipo de señal para que todos puedan unirse en la membrana celular y convertirse en un virus funcional. Los investigadores han intentado identificar esta señal con la esperanza de encontrar formas de interrumpir el proceso.

    Este microscopio óptico de superresolución patentado por UBC permitió a los investigadores observar partículas similares a virus a resoluciones más altas de las que podían tener hace apenas cinco años. Crédito:Lou Corpuz-Bosshart / UBC

    Sin embargo, Chou y su equipo observaron que las proteínas de la envoltura tienden a dispersarse al azar en la membrana celular. Ahora creen que estas proteínas se recogen por pura casualidad cuando se incorporan a un virus. Esto produce partículas de virus más rápidamente de lo previsto anteriormente. pero muchas proteínas de la matriz no recogen las proteínas de la envoltura en absoluto, y no se conviertan en virus funcionales.

    Esta observación tiene implicaciones para la vacunación, no solo contra Nipah sino potencialmente contra la influenza, VIH y otros virus envueltos. Las vacunas funcionan exponiendo a una persona a una pequeña cantidad de virus modificados o proteínas virales, que reúne las defensas naturales del cuerpo. En la actualidad, no existe una vacuna Nipah aprobada para uso humano. Una de las posibles estrategias en desarrollo es utilizar partículas similares a virus, que son estructuras basadas en proteínas que imitan a los virus, para estimular la respuesta inmune.

    "Si una vacuna contiene un gran porcentaje de partículas similares a virus que solo tienen la proteína de la matriz pero no las proteínas de la envoltura, no desencadenará una fuerte respuesta inmune a las proteínas que son más esenciales para ayudar a que un virus ingrese a las células, "dijo Qian Liu, un becario postdoctoral en el departamento de química de la UBC que fue el autor principal del estudio. "Las vacunas podrían ser más efectivas si encontramos una manera de excluir esas partículas no funcionales de la mezcla".


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