Las propiedades estructurales de las proteínas que eventualmente podrían convertirse en materiales importantes para la fabricación y la medicina se revelan mediante una nueva técnica óptica que trabaja rápidamente para clasificar las secuencias de aminoácidos incluso dentro de las bacterias vivas. según un equipo de ingenieros.

"Sigue existiendo una necesidad urgente de técnicas rápidas y eficientes que puedan analizar las propiedades de un gran número de secuencias de proteínas con un volumen mínimo de muestra o en células vivas". "los investigadores informan en línea en la revista Analista .

Proteínas naturales como la seda, colágeno la lana y otras fibras naturales son una industria de $ 40 mil millones.

"Hay de 30 a 40 proteínas estructurales naturales que conocemos, "dijo Melik C. Demirel, Pierce Development Professor y profesor de ingeniería y mecánica, Penn State. "La seda es muy fuerte, pero cuando se pone en agua pierde su fuerza. Las proteínas de los dientes anulares de calamar tienen propiedades similares, pero debido a que evolucionaron en un ambiente húmedo, no tengo ese problema ".

Encontrar variantes de proteínas naturales con características específicas es solo un enfoque.

"El problema es que cuando miramos las propiedades mecánicas, hay un área donde ningún material natural tiene esas propiedades, ", dijo Demirel." O la naturaleza no creó proteínas con esas características o desaparecieron ". Las proteínas que interesan a Demirel y su equipo son tanto naturales como sintéticas. Son semicristalinas y las propiedades que el equipo busca se pueden caracterizar por sus propiedades cristalinas. estructura, pero la estructura cristalina cambia a medida que se calienta un material. Los láseres de citometría de flujo estándar producen demasiado calor para este uso.

"El problema con la luz es que cuando la iluminas sobre un objeto, el objeto eventualmente se calienta, "dijo Demirel." Si estamos tratando de medir la cristalinidad, tenemos que hacerlo lo suficientemente rápido para que no se caliente y cambie la estructura cristalina ".

Los investigadores están haciendo citometría de flujo, pero están usando láseres femto y pico-segundos para inspeccionar las proteínas a medida que fluyen en una sola fila. Las proteínas elegidas se pueden separar del resto. Los láseres pedaleando tan rápido como ellos, no caliente las muestras rápidamente, para que los investigadores puedan buscar la información que necesitan antes de que la muestra se caliente y cambie la estructura. Utilizan un proceso llamado termo-transmisión en el dominio del tiempo que permite la detección de proteínas en milisegundos y no mata las células vivas.

Además de las proteínas naturales, los investigadores están analizando proteínas sintéticas, específicamente adaptado de las proteínas de los dientes anulares de calamar. Las bacterias producen estas cadenas de proteínas, por lo que se necesita un método no letal para clasificarlos. Esta investigación de prueba de concepto mostró que este método funciona.

Demirel recibió una subvención reciente, "Cribado de alto rendimiento de materiales biológicos evolutivos, "del Programa de Instrumentación de Investigación de la Universidad de Defensa para crear una máquina que pueda hacer esto en cantidades mayores. Los fondos DURIP solo pueden usarse para la adquisición de equipos importantes para aumentar la corriente o para desarrollar nuevas capacidades de investigación en apoyo de la investigación relevante del Departamento de Defensa. Proteínas de los dientes del anillo de calamar, porque funcionan en el agua, puede ser de importancia en el medio marino.