Grupos de investigación de la Universidad de Groningen han revelado un nuevo mecanismo de dimerización de ribosomas en la bacteria Lactococcus lactis utilizando microscopía crioelectrónica. Como esta dimerización hace que los ribosomas sean más resistentes a los antibióticos, este estudio proporciona la base estructural necesaria para diseñar nuevas generaciones de antibióticos. Los resultados se publican en Comunicaciones de la naturaleza el 28 de septiembre.

Los antibióticos son el medicamento más común que se usa para tratar las infecciones microbianas. Muchos antibióticos se dirigen a los ribosomas bacterianos intracelulares (fábricas celulares que sintetizan proteínas) que son esenciales para la supervivencia y proliferación bacteriana. Cuando las bacterias tienen un exceso de actividad de síntesis de proteínas, detienen los ribosomas en un complejo dimérico inactivo (es decir, dos copias de ribosomas interactúan entre sí). Este llamado complejo ribosómico en hibernación es más resistente a los antibióticos.

En un esfuerzo colaborativo, grupos de investigación liderados por Egbert Boekema, Bert Poolman y Albert Guskov revelaron un nuevo mecanismo de dimerización de ribosomas en la bacteria Lactococcus lactis usando microscopía crioelectrónica. La peculiaridad del mecanismo que describen es que involucra una sola proteína, llamado HPF ^largo , que es capaz de dimerizarse por sí solo y luego juntar dos copias de ribosomas. El estado dimérico del ribosoma ya no es capaz de sintetizar nuevas proteínas.

Este mecanismo de hibernación está en marcado contraste con estudios previos realizados en otro microorganismo, Escherichia coli. Sin embargo, basado en un análisis filogenético de la secuencia de aminoácidos de HPF ^largo , los investigadores concluyen que el mecanismo que proponen está más extendido, ya que la proteína HPF ^largo está presente en casi todas las bacterias conocidas. Este estudio proporciona la base estructural necesaria para diseñar nuevas generaciones de antibióticos dirigidos a los ribosomas en hibernación.