Evolución simulada por computadora de una molécula de C60 en 0, 60 y 240 femto segundos después del flash de rayos X. Crédito:DESY, Zoltan Jurek
Un equipo de investigación internacional ha observado en tiempo real cómo las moléculas de fútbol hechas de átomos de carbono estallan en el rayo de un láser de rayos X. El estudio muestra el curso temporal del proceso de ruptura, que toma menos de una billonésima de segundo, y es importante para el análisis de proteínas sensibles y otras biomoléculas, que también se estudian con frecuencia utilizando destellos de láser de rayos X brillantes. Las moléculas de fútbol se desintegran más lenta y diferente de lo esperado, como el equipo de Nora Berrah de la Universidad de Connecticut y Robin Santra de DESY informan en la revista Física de la naturaleza . Esta observación contribuye a un análisis de proteínas más detallado con láseres de rayos X de electrones libres (XFEL).
Los investigadores habían experimentado con fullerenos de Buckminster, o buckyballs para abreviar. Estas moléculas esféricas constan de 60 átomos de carbono dispuestos en pentágonos y hexágonos alternos como la capa de cuero de una pelota de fútbol. "Las buckybolas son adecuadas como un sistema modelo simple para biomoléculas, "explica Santra, quien es científico principal en DESY en el Centro de Ciencia Láser de Electrones Libres (CFEL) y profesor de física en la Universität Hamburg. "Dado que constan de un solo tipo de átomo y tienen una estructura simétrica, pueden estar bien representados en teoría y experimentación. Este es un primer paso antes de la investigación de moléculas de diferentes tipos de átomos ".
Usando el láser de rayos X LCLS (Linac Coherent Light Source) en el Laboratorio Nacional de Aceleración SLAC en California, los científicos dispararon breves destellos de rayos X de aproximadamente 20 femtosegundos (cuadrillonésimas de segundo) de duración en moléculas de fútbol individuales y observaron su efecto en tiempo real con una resolución temporal en el rango de aproximadamente diez femtosegundos. Los datos muestran que el destello de rayos X elimina electrones de aproximadamente uno de cada cinco de los 60 átomos de carbono. "Después, no pasa nada durante algún tiempo. Solo después de unas pocas docenas de femtosegundos, los átomos de carbono se desprenden gradualmente de la molécula, "informa Santra.
"Lo que sigue entonces no es una explosión real, "explica el científico". En cambio, las buckyballs se desintegran comparativamente lentamente. Los átomos de carbono se evaporan gradualmente, con muchos más neutros que cargados eléctricamente, lo cual fue sorprendente ". Dado que la fragmentación de las buckyballs en esta escala de tiempo no es explosiva, sino que ocurre gradualmente, los investigadores hablan de la evaporación de los átomos. Los datos experimentales solo pudieron interpretarse de manera significativa con la ayuda de un modelo teórico del proceso.
"Típicamente, unos 25 átomos de carbono neutros y solo 15 cargados eléctricamente salen de la molécula, "Santra explica." El resto forma fragmentos de varios átomos. "Todo el proceso toma alrededor de 600 femtosegundos. Esto es todavía inimaginablemente corto para los estándares humanos. pero extremadamente largo para el análisis estructural con láseres de rayos X. "En los típicos 20 femtosegundos de un flash láser de rayos X, los átomos se mueven un máximo de 0,1 nanómetros, es decir, en el rango de diámetros de átomos individuales y menor que la precisión de medición del análisis estructural. "Un nanómetro es una millonésima parte de un milímetro.
Para el análisis estructural de proteínas, los investigadores suelen cultivar pequeños cristales a partir de las biomoléculas. El destello de láser de rayos X brillante se difracta luego en la red cristalina y genera un patrón de difracción típico a partir del cual se puede calcular la estructura cristalina y con ella la estructura espacial de las proteínas individuales. La estructura espacial de una proteína revela detalles sobre su función exacta. Los cristales de proteína son muy sensibles y se evaporan a través del flash láser de rayos X. Sin embargo, Investigaciones anteriores habían demostrado que el cristal permanece intacto el tiempo suficiente para generar la imagen de difracción antes de la evaporación y así revelar su estructura espacial.
El nuevo estudio ahora confirma que este también es el caso de moléculas individuales que no están unidas en una red cristalina. "Es probable que nuestros hallazgos con buckyballs desempeñen un papel en la mayoría de las otras moléculas, ", Dice Santra. Dado que muchas biomoléculas son muy difíciles de cristalizar, Los investigadores esperan poder determinar la estructura de conjuntos de proteínas no cristalizadas o incluso biomoléculas individuales con láseres de rayos X en el futuro. Los resultados obtenidos ahora sientan las bases para una comprensión más profunda y el modelado cuantitativo del daño por radiación en biomoléculas inducido por destellos de rayos X láser. escriben los científicos.