Aunque las proteínas tienen funciones funcionales muy diferentes, o especialidades, en células vivas, comparten las características generales, la misma universalidad, en sus movimientos, dicen los científicos de la Universidad de Oregon.

Su movimiento es muy parecido a los deslizamientos de tierra de las montañas o los incendios forestales, informa el equipo de la UO en un artículo publicado en la revista Cartas de revisión física .

Los resultados, que se basó en métodos teóricos desarrollados en el laboratorio de la química de la UO Marina Guenza, puede ayudar a identificar dónde podría ocurrir la unión a proteínas, y cómo el movimiento de las proteínas está involucrado en el proceso.

"La dinámica a menudo no se explora en el estudio de la unión a proteínas, pero podría ser determinante para la forma en que las proteínas regulan su propia actividad biológica, ", Dijo Guenza." Las proteínas en los sistemas biológicos están restringidas a un tamaño máximo y se mueven dentro de un estrecho, ventana de tiempo dependiente de la temperatura en la que están disponibles para unirse con otras moléculas, por lo que parece que todas las proteínas deberían tener algunas características universales que guíen su comportamiento. Buscamos encontrar este comportamiento universal utilizando nuestro enfoque teórico ".

En ese rango, donde las concentraciones de sal y el volumen también son importantes, los investigadores encontraron, una red crítica de enlaces de hidrógeno genera fluctuaciones de energía aleatorias que hacen o rompen la capacidad de una proteína para unirse a otra molécula.

Las fluctuaciones de energía y los movimientos de las proteínas se investigaron mediante el método de la ecuación de Langevin para la dinámica de las proteínas desarrollado en el laboratorio de Guenza.

"Muchos métodos teóricos conocidos intentan estudiar la dinámica de las proteínas, pero carecen de aspectos importantes de la física involucrada, "dijo Mohammadhasan Dinpajooh, un investigador postdoctoral. "Al incorporar la física esencial, podemos desentrañar los mecanismos biológicos, que todavía son escurridizos en experimentos de resonancia magnética nuclear o de rayos X muy avanzados ".

El trabajo fue el resultado del trabajo en equipo iniciado por Jeremy Copperman, un ex estudiante de doctorado en física en el laboratorio, y continuado por Dinpajooh y Eric Beyerle, un estudiante de tercer año de posgrado.

"Desarrollamos una forma de describir con precisión la dinámica funcional específica de una proteína proteína por proteína. En el proceso, notamos una tendencia, un patrón de escala, que no tenía ninguna razón para estar allí, "dijo Copperman, ahora investigador postdoctoral en la Universidad de Wisconsin-Milwaukee. "Simulamos el movimiento de las proteínas en supercomputadoras, pasé meses escribiendo códigos de análisis y encontré cantidades de este simple patrón de escala ".

Con esa información, Guenza dijo, el equipo pudo mapear el equilibrio de proteínas que existe en un sistema siempre fluctuante que se mueve aleatoriamente y de manera similar a la línea del frente de un incendio forestal.

Los investigadores tomaron información estructural inicial basada en técnicas de resonancia magnética nuclear o rayos X, y simuló 14 dinámicas de comportamiento en 12 proteínas en tiempos que van desde 50 nanosegundos hasta 1,23 milisegundos. En breve, los investigadores sugieren que el movimiento de las proteínas puede describirse mediante una simple fluctuación sujeta a ruidos energéticos aleatorios, que es como escalar una cadena montañosa que está cambiando y reorganizándose constantemente al azar.

El enfoque del estudio para comprender la dinámica de las proteínas podría ser útil para la industria farmacéutica, Dijo Guenza.

"Los investigadores de la industria prueban muchas moléculas orgánicas y pueden ver que una molécula detiene la función de una proteína, pero no saben como funciona, ", dijo." Nuestro enfoque podría permitirles comprender estos mecanismos y, en última instancia, manipular la estructura de su fármaco para que encuentre el sitio de unión y garantice un mejor ajuste en el sitio objetivo de la proteína ".