Las muestras biológicas estudiadas con rayos X intensos en láseres de electrones libres se destruyen en nanosegundos después de su exposición. Debido a esto, las muestras deben actualizarse continuamente para permitir que se obtengan las muchas imágenes necesarias para un experimento. Los métodos convencionales utilizan chorros que suministran un flujo continuo de muestras, pero esto puede ser un desperdicio ya que los rayos X solo interactúan con una pequeña fracción del material inyectado.

Para ayudar a abordar este problema, científicos del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley del Departamento de Energía, Laboratorio del Acelerador Nacional SLAC, Laboratorio Nacional Brookhaven, y otros institutos diseñaron un nuevo sistema de línea de ensamblaje que reemplaza rápidamente las muestras expuestas moviendo gotas a lo largo de una cinta transportadora en miniatura, programado para coincidir con la llegada de los pulsos de rayos X. El sistema de gota en cinta ahora permite al equipo estudiar las reacciones bioquímicas en tiempo real desde microsegundos a segundos. revelando las etapas de estas complejas reacciones.

En su enfoque, La solución de proteínas o los cristales se depositan con precisión en pequeñas gotas de líquido, hecho cuando las ondas de ultrasonido empujan el líquido sobre una cinta en movimiento. Mientras las gotas avanzan, son golpeados con pulsos de luz visible o tratados con gas oxígeno, lo que desencadena diferentes reacciones químicas en función de la muestra estudiada. Esto permite el estudio de procesos como la fotosíntesis, que determina cómo las plantas absorben la luz del sol y la convierten en energía utilizable.

Finalmente, potentes pulsos de rayos X del láser de rayos X de SLAC, la fuente de luz coherente Linac (LCLS), sondear las gotas. En este estudio publicado en Nature Methods, la luz de rayos X dispersada de la muestra en dos detectores diferentes simultáneamente, uno para cristalografía de rayos X y el otro para espectroscopia de emisión de rayos X. Estos son dos métodos complementarios que brindan información sobre la estructura geométrica y electrónica de los sitios catalíticos de las proteínas y les permitieron observar con precisión atómica cómo cambiaban las estructuras de las proteínas durante la reacción.