El estudio se centró en un complejo proteico conocido como transportador del casete de unión a ATP (ABC), que es responsable de transportar una amplia gama de moléculas, incluidos iones, azúcares, lípidos y fármacos. Los investigadores utilizaron técnicas de imagen avanzadas para visualizar la dinámica estructural del transportador ABC durante su ciclo de transporte.
Descubrieron que el transportador ABC sufre una serie de cambios conformacionales durante el proceso de transporte, que están estrechamente relacionados con la hidrólisis del trifosfato de adenosina (ATP), la moneda energética celular. La hidrólisis del ATP proporciona la energía necesaria para impulsar el transporte de moléculas contra el gradiente de concentración.
En concreto, el estudio reveló que la unión de ATP al transportador inicia una serie de cambios conformacionales, que conducen a la formación de un estado intermedio de alta energía. Este estado de alta energía permite al transportador capturar y unir las moléculas que se van a transportar. Posteriormente, la hidrólisis del ATP desencadena cambios conformacionales adicionales que conducen a la liberación de las moléculas transportadas en el lado opuesto de la membrana.
Los investigadores también observaron que el transportador ABC sufre cambios conformacionales alternos entre dos orientaciones durante el ciclo de transporte. Estos movimientos alternos son esenciales para restablecer el transportador a su estado inicial, listo para otra ronda de transporte.
En general, el estudio proporciona una comprensión detallada de los mecanismos moleculares mediante los cuales los transportadores ABC utilizan la energía del ATP para transportar moléculas contra gradientes de concentración. Este conocimiento podría tener implicaciones importantes para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas dirigidas a los transportadores ABC, que se sabe que desempeñan un papel en la resistencia a los medicamentos en el cáncer y otras enfermedades.
