1. Enlace del sustrato:
* Las enzimas tienen sitios activos específicos, bolsillos o hendiduras, que tienen forma complementaria y se cargan a su sustrato específico.
* Esto permite una interacción temporal, como un bloqueo y una llave, donde el sustrato se une al sitio activo, formando un complejo enzimático-sustrato.
2. Bajo energía de activación:
* La unión del sustrato al sitio activo provoca un cambio en la forma de la enzima, llevando las moléculas del sustrato a una orientación específica que favorece la reacción.
* Esta interacción debilita los enlaces en el sustrato, reduciendo la energía de activación, que es la energía mínima requerida para que ocurra la reacción.
* Al reducir la energía de activación, la enzima permite que la reacción continúe mucho más rápido de lo que lo haría sin la enzima.
3. Catálisis y formación de productos:
* La enzima facilita la transformación química del sustrato, rompiendo o formando enlaces, lo que lleva a la formación de productos.
* Una vez que se completa la reacción, los productos se liberan del sitio activo y la enzima es libre de unirse a otra molécula de sustrato.
4. Especificidad:
* Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que solo catalizan una reacción particular o un pequeño conjunto de reacciones relacionadas.
* Esta especificidad surge del ajuste preciso entre el sitio activo de la enzima y su sustrato específico.
En resumen:
La interacción entre una enzima y su sustrato:
* aumenta la velocidad de reacción Al reducir la energía de activación.
* facilita la formación de productos a través de interacciones específicas en el sitio activo.
* asegura una alta especificidad Debido al ajuste de bloqueo y clave entre la enzima y el sustrato.
Esta interacción es fundamental para todos los procesos biológicos, ya que permite transformaciones químicas eficientes y controladas en los organismos vivos.
