Sin embargo, es posible que esté pensando en los enlaces no covalentes que se estabilizan La estructura tridimensional de proteínas, que están formadas por múltiples aminoácidos vinculados por enlaces péptidos. Estos son:
* enlaces de hidrógeno: Estos son enlaces débiles que se forman entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un átomo altamente electronegativo (como oxígeno o nitrógeno) y un par solitario de electrones en otro átomo electronegativo. Desempeñan un papel crucial en la estabilización de la estructura secundaria de las proteínas (hélices alfa y láminas beta) y la estructura terciaria.
* enlaces iónicos: Estos enlaces se forman entre grupos con carga opuesta, como grupos carboxilo (-COO-) y grupos amino (-nh3+). Estos enlaces son relativamente fuertes y contribuyen a la estabilidad general de la estructura de proteínas.
* Van der Waals Forces: Estas son interacciones débiles de corto alcance que surgen de fluctuaciones temporales en la distribución de electrones alrededor de los átomos. Si bien individualmente débil, pueden contribuir colectivamente a la estabilidad de la estructura de proteínas, especialmente cuando están involucrados muchos átomos.
* Interacciones hidrofóbicas: Estas interacciones no son técnicamente enlaces, sino más bien una consecuencia de la tendencia de las cadenas laterales no polares de los aminoácidos para agruparse en el entorno acuoso de la célula, minimizando el contacto con las moléculas de agua. Esta agrupación ayuda a estabilizar la estructura de la proteína.
