Aquí hay un desglose:
* enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas. Tienen un sitio activo específico donde se une el sustrato.
* sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima.
* Inhibidores competitivos son moléculas que se parecen al sustrato en forma y estructura. Se unen al sitio activo de la enzima pero no sufren ninguna reacción.
Cómo funciona:
1. El inhibidor competitivo se une al sitio activo de la enzima, bloqueando el sustrato para acceder a ella.
2. A medida que el inhibidor está unido, la enzima no puede catalizar la reacción con el sustrato.
3. El complejo inhibidor-enzima generalmente es reversible, lo que significa que el inhibidor puede separarse de la enzima.
4. El efecto del inhibidor competitivo depende de la concentración. Una mayor concentración de inhibidor conduce a que se unan más moléculas enzimáticas y, por lo tanto, una mayor inhibición de la reacción.
Consecuencias:
* Velocidad de reacción reducida: La presencia de un inhibidor competitivo ralentiza la velocidad de la reacción al evitar que el sustrato se una a la enzima.
* aumentó el valor de km: KM es una constante que refleja la afinidad de la enzima por su sustrato. En presencia de un inhibidor competitivo, el valor aparente de KM aumenta porque se necesita una mayor concentración de sustrato para lograr la velocidad media máxima.
* vmax permanece sin cambios: Si bien la velocidad de reacción se reduce, la velocidad máxima (VMAX) de la reacción no se ve afectada porque, a concentraciones de sustrato muy altas, el sustrato puede superar el inhibidor para la unión al sitio activo.
Ejemplos:
* metotrexato es un inhibidor competitivo de la dihidrofolato reductasa, una enzima involucrada en la síntesis de ADN. Inhibe el crecimiento de células que se dividen rápidamente, como las células cancerosas.
* estatinas son inhibidores competitivos de HMG-CoA reductasa, una enzima involucrada en la biosíntesis de colesterol. Bajen los niveles de colesterol en la sangre.
En resumen, los inhibidores competitivos ralentizan las reacciones químicas al bloquear físicamente el sustrato de la unión al sitio activo de la enzima. Esto conduce a una velocidad de reacción reducida, aumento del valor de KM, pero VMAX sin cambios.
