* El ambiente del agua: Las proteínas existen en el entorno acuoso de la célula. Las moléculas de agua son polares, formando enlaces de hidrógeno entre sí. Las moléculas no polares, como los hidrocarburos, interrumpen estos enlaces de hidrógeno, lo que las hace desfavorables en un entorno acuoso.
* minimizando la interrupción: Para minimizar esta interrupción, las moléculas no polares tienden a agruparse, alejando las moléculas de agua. Esto se conoce como el efecto hidrofóbico .
* Sitios de enlace: Las proteínas a menudo tienen bolsillos o hendiduras llamadas sitios de unión diseñados para acomodar moléculas pequeñas. Estos sitios de unión a menudo están revestidos con aminoácidos no polares (como valina, leucina, isoleucina, fenilalanina). Este entorno hidrofóbico dentro del sitio de unión favorece la interacción con moléculas pequeñas no polares.
* Interacciones favorables: Si bien las interacciones hidrofóbicas no son tan fuertes como los enlaces iónicos o los enlaces de hidrógeno, contribuyen significativamente a la estabilidad de unión. El efecto hidrofóbico contribuye al cambio general de energía libre del proceso de unión, lo que hace que la interacción sea favorable.
Otros factores:
* Complementariedad de forma: La forma de la molécula pequeña y el sitio de unión deben ser complementarios para una unión exitosa.
* Interacciones electrostáticas: Si bien es menos dominante que las interacciones hidrofóbicas, las interacciones electrostáticas (enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno) también juegan un papel, particularmente en la formación de la interacción inicial y el ajuste fino del complejo.
* Van der Waals Forces: Estas fuerzas débiles de corto alcance contribuyen a la estabilidad general de la interacción.
En resumen:
Las interacciones hidrofóbicas son cruciales en las interacciones de moléculas pequeñas-proteínas porque impulsan la asociación de moléculas no polares dentro de los sitios de unión hidrofóbicos de la proteína, lo que lleva a unión favorable y un complejo estable. Mientras que otras interacciones contribuyen, las interacciones hidrofóbicas a menudo son dominantes debido al entorno acuoso en el que funcionan las proteínas.
