Aquí hay un desglose:
* Efecto hidrofóbico: Las moléculas de agua son polares y forman fuertes enlaces de hidrógeno entre sí. Las moléculas no polares (como las cadenas laterales hidrofóbicas) interrumpen estos enlaces de hidrógeno y, por lo tanto, son desfavorables en un entorno acuoso. Para minimizar esta interrupción, las cadenas laterales hidrofóbicas se agrupan en el interior de la proteína, lejos del agua.
* Estabilización: Esta agrupación no está impulsada por una atracción directa entre las cadenas laterales hidrófobas. En cambio, es una consecuencia del aumento de la entropía (trastorno) de las moléculas de agua circundantes cuando los grupos hidrofóbicos están enterrados dentro de la proteína. Este aumento en la entropía impulsa el proceso de plegamiento y estabiliza la estructura de la proteína plegada.
En resumen, las cadenas laterales hidrofóbicas en una proteína se impulsan a unirse en un entorno acuoso para minimizar la interrupción de las moléculas de agua y aumentar la entropía general del sistema. Esta es una gran fuerza impulsora en el plegamiento de proteínas.
