Pero, ¿por qué los científicos aplican una presión tan alta, que no ocurre en ningún otro lugar de nuestro planeta en condiciones naturales? La respuesta es:estudiar procesos y propiedades que son demasiado volátiles para ser observados en condiciones normales.

"Esta alta presión nos permite hacer visibles estados que realmente existen a 1 bar, pero que sólo podemos observar directamente a 3.000 bar", explica Frederic Berner, de la Universidad de Konstanz. Literalmente "bajo alta presión", el investigador de doctorado investiga las propiedades de una proteína determinadas por su estructura y cómo los cambios en la estructura influyen a su vez en sus propiedades.

En el grupo de investigación de Química Física y Resonancia Magnética Nuclear de la Universidad de Konstanz, dirigido por Michael Kovermann, implementó recientemente un nuevo método para analizar las propiedades estructurales de las proteínas a 3.000 bar con la menor influencia posible de los efectos circundantes.

Los dos investigadores presentan ahora su nuevo enfoque metodológico en la revista Angewandte Chemie International Edition. .

Proteínas:cómo la estructura influye en sus propiedades

Las proteínas son los componentes básicos de la vida. Están formados por cadenas de aminoácidos cuya estructura tridimensional puede adoptar las más diversas formas. Se "doblan" de la misma manera que una cinta larga de papel se puede doblar en diferentes formas.

Las propiedades funcionales de una proteína dependen en gran medida de su plegamiento, de modo que una misma proteína puede tener efectos muy diferentes en la célula, dependiendo de la forma en la que esté plegada. "Lo importante para las proteínas es su estructura, que a su vez está relacionada con sus funcionalidades. Si se quieren identificar mecanismos bioquímicos, se necesita información sobre su estructura", afirma Berner.

Los científicos pretenden capturar las propiedades de la estructura de la proteína en su forma "pura", lo más libre posible de influencias de su entorno. Sin embargo, esto no es tan fácil por dos razones:en primer lugar, casi siempre hay interacciones con el disolvente que rodea la proteína y con secciones vecinas de su cadena molecular.

En segundo lugar, las proteínas son muy dinámicas y su plegamiento está siempre en movimiento. Por ejemplo, hay proteínas que constantemente se pliegan y retroceden como tijeras. En la fracción de segundo que se abre, se produce una reacción química. Esto sucede demasiado rápido para que los investigadores puedan examinarlo directamente.

Bajo alta presión

Y aquí es donde entra en juego la presión de 3.000 bar:la molécula se presiona hasta un estado determinado, se manipula su estructura:las tijeras permanecen abiertas. Utilizando espectroscopía de resonancia magnética, los investigadores ahora pueden estudiar propiedades estructurales específicas de la proteína que no son directamente visibles bajo presión normal.

Los métodos de análisis anteriores a menudo han aceptado los efectos ambientales y luego intentan factorizarlos. El nuevo método de alta presión de Kovermann y Berner, por el contrario, puede suprimir o "corregir" desde el principio los efectos ambientales ("intrínsecamente") y, por tanto, permite observar lo menos posible la proteína afectada. Tiene especial sentido utilizar y comparar el nuevo método en combinación con los métodos existentes, ya que de esta manera los distintos factores que influyen se hacen visibles en detalle.

El proceso de alta presión inventado en la Universidad de Konstanz ha dado muy buenos resultados ya en las primeras fases de su aplicación. Berner y Kovermann explican que ahora se llevarán a cabo más experimentos y simulaciones por ordenador para probar más y potencialmente perfeccionar el proceso.