En un estudio publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences , los investigadores del laboratorio del Dr. Zhu Xueliang en el Instituto de Bioquímica y Biología Celular del Instituto de Bioquímica y Biología Celular de Shanghái, Centro de Excelencia en Ciencias de Células Moleculares de la Academia de Ciencias de China, descubrieron que abLIM1, una proteína de unión y agrupación de microfilamentos, funciona como una proteína dependiente de la separación de fases nucleador de actina y reticulador de microfilamentos capaz de autoensamblarse en matrices de microfilamentos únicas.

abLIM1, un parálogo de abLIM2, abLIM3 y dematina, se compone de dominios LIM N-terminal, una región larga intrínsecamente desordenada (IDR) y un dominio corto de cabeza de villina C-terminal (VHP).

Los investigadores descubrieron que abLIM1 forma condensados ​​a través de la separación de fases líquido-líquido (LLPS) de su IDR. Además, descubrieron que los condensados ​​de abLIM1 pueden promover la nucleación de actina y fluir a lo largo de los microfilamentos para "pegarlos" en paquetes, lo que lleva a formaciones de matrices radiales discretas similares a aster y redes interconectadas a gran escala de paquetes de microfilamentos. Tanto el IDR como el VHP son necesarios para las actividades de nucleación y construcción de redes, mientras que los dominios LIM parecen ejercer una función autoinhibidora.

Estos resultados no solo explican por qué abLIM1 permite la formación de densas redes corticales de actina para evitar que las células formen ampollas bajo tensión mecánica, sino que también brindan información sobre cómo los condensados ​​inducidos por LLPS podrían autoorganizar arquitecturas intracelulares de alta conectividad y plasticidad. + Explora más

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