Recientemente, un equipo de investigación dirigido por el Prof. Wang Junfeng del Laboratorio de Alto Campo Magnético, Los Institutos de Ciencias Físicas de Hefei revelaron la especificidad dual de la proteína Vav2-SH2 después de investigar el mecanismo de reconocimiento específico de la proteína Vav2 humana con fosfolípidos de la membrana celular y la región de yuxtamembrana del receptor tirosina quinasa EphA2.

Vav2 se expresa ampliamente en tejidos humanos y juega un papel esencial en varios procesos biológicos. Y a través de su dominio Src-homología 2 (SH2), Vav2 puede interactuar con varios receptores transmembrana. Estas interacciones mediadas por SH2 tienen lugar en o cerca de la membrana plasmática y son esenciales para que Vav2 medie en diferentes transducciones de señales extracelulares.

En esta investigación, con la ayuda de técnicas de resonancia magnética nuclear (RMN), los investigadores descubrieron el papel del entorno de la bicapa de fosfolípidos en la interacción proteína-proteína, ofreciendo un método potencial para estudiar esta interacción en el mismo ambiente bajo condiciones casi fisiológicas.

Los investigadores revelaron que el dominio Vav2-SH2 se unía específicamente a la región de yuxtamembrana fosforilada Y594 utilizando su sitio de unión a proteínas conservado. Curiosamente, también tenía la capacidad de unión de fosfolípidos y el sitio de unión de fosfolípidos de Vav2-SH2, adyacente al sitio de unión a proteínas, se determinó mediante experimentos de RMN.

Es más, los investigadores utilizaron nanodiscos de lípidos para imitar la membrana, y descubrió el papel del entorno de la membrana en la modulación de este reconocimiento proteína-proteína.