Un grupo de científicos de Rusia, Alemania y Estados Unidos, dirigido por los científicos de Skoltech Ilya Osterman, Petr Sergiev, Olga Dontsova y Daniel Wilson de la Universidad de Hamburgo, ha estudiado el mecanismo por el cual funciona la tetracenomicina X, bloqueando el proceso de síntesis de proteínas en bacterias. Descubrieron que actúa de manera diferente al conocido antibiótico tetraciclina, que ofrece buenas perspectivas para superar la resistencia a los antibióticos en las bacterias.

La resistencia de las bacterias a los antibióticos es uno de los principales problemas de la medicina y la asistencia sanitaria modernas. La confrontación entre bacterias y desarrolladores de antibióticos es como una carrera armamentista en la que la gente apenas sigue el ritmo de los parásitos microscópicos. Muchos antibióticos tradicionales ya son ineficaces contra nuevas cepas bacterianas, así que los científicos tienen que inventar algo nuevo. La acción de los antibióticos suele estar dirigida a bloquear los procesos más importantes de actividad bacteriana:la síntesis de ácidos nucleicos, proteínas y paredes celulares. Los nuevos antibióticos suelen ser similares a sus predecesores, tan tarde o temprano, las bacterias encuentran armas contra ellas.

Los policétidos aromáticos son uno de los grupos de antibióticos más famosos, que incluyen tetraciclinas, descubierto a mediados del siglo XX, junto con penicilinas, ampliamente utilizado en medicina.

La tetracenomicina es un miembro de un grupo relativamente nuevo de policétidos aromáticos. Previamente, se creía que penetran en el ADN bacteriano y provocan alteraciones en la replicación (duplicación del ADN durante la división celular). Sin embargo, investigadores del Skoltech Center for Life Sciences, junto con colegas de la Universidad Estatal de Moscú y la Universidad de Hamburgo, Me enteré de que uno de los representantes de esta familia, tetracenomicina X, bloquea la síntesis de proteínas; es más, no se adhiere a la pequeña subunidad del ribosoma, como la tetraciclina, pero al grande.

"Utilizando microscopía crioelectrónica, fue posible determinar el sitio de unión de la tetracicinomicina X al ribosoma, se encuentra en el túnel a través del cual el péptido sintetizado sale del ribosoma, frente al sitio en el que se unen los conocidos inhibidores de la síntesis de proteínas (macrólidos y steptograminas B), "dice el investigador principal de Skoltech, Ilya Osterman.

Los resultados indican que la tetracenomicina X no tiene resistencia cruzada con inhibidores ya conocidos de la síntesis de proteínas, por lo que las cepas bacterianas no serán resistentes a él.

El nuevo motivo estructural del inhibidor de la síntesis de proteínas y el nuevo sitio de unión del antibiótico en el ribosoma pueden ser útiles para el desarrollo de nuevos fármacos antibacterianos.

El estudio se publica en Biología química de la naturaleza .