Investigadores del Departamento de Dinámica Resuelta Atómicamente del Instituto Max Planck para la Estructura y Dinámica de la Materia (MPSD) en el Centro de Ciencia Láser de Electrones Libres en Hamburgo, la Universidad de Potsdam (ambas en Alemania) y la Universidad de Toronto (Canadá) han reunido una película secuencial detallada que revela todos los pasos principales durante el ciclo catalítico de una enzima. Asombrosamente, la comunicación entre las unidades de proteínas se realiza a través de una red de agua similar a un teléfono de cadena. Esta comunicación está alineada con un movimiento de 'respiración', esa es la expansión y contracción de la proteína. Esta secuencia de estructuras de lapso de tiempo revela los movimientos dinámicos como un elemento fundamental en los fundamentos moleculares de la biología.

Toda la vida es dinámica y también lo son sus componentes moleculares. Los movimientos y cambios estructurales de las biomoléculas son fundamentales para sus funciones. Sin embargo, comprender estos movimientos dinámicos a nivel molecular es un desafío formidable. ¿Cómo puede una proteína acelerar una reacción química? que tardaría años en continuar sin ayuda?

Con este fin, los investigadores recurrieron a una enzima que divide el enlace simple más fuerte de la química orgánica:el enlace C-F. Los carbonos fluorados se pueden encontrar en materiales como el teflón o GoreTex y en muchos productos farmacéuticos y pesticidas. Los compuestos fluorados tienen una influencia particular en el cambio climático, superando la eficacia del CO ₂ por órdenes de magnitud. Por lo tanto, La capacidad de comprender mejor y eventualmente controlar la rotación de los bonos C-F es de particular interés para el cambio climático y la biorremediación.

Los investigadores utilizaron cristalografía de rayos X de resolución temporal para tomar instantáneas moleculares durante la reacción de renovación de esta enzima natural a temperaturas fisiológicas. Esta película de lapso de tiempo reveló dieciocho puntos de tiempo de 30 milisegundos a 30 segundos, cubriendo todos los estados catalíticos clave que conducen a la ruptura del enlace C-F. Asombrosamente, la película también muestra que la enzima 'respira' durante el recambio, es decir, se expande y contrae alineado con los subpasos catalíticos.

Sorprendentemente, las dos mitades de la enzima se comunican entre sí a través de una cadena de moléculas de agua que conecta ambas mitades. Esta red de agua permite que las dos mitades 'hablen' entre sí y compartan información sobre su estado catalítico. Esto es crucial para la función de la enzima, ya que solo la mitad de la enzima puede estar activa en un momento dado.

Estos cambios dinámicos han demostrado ser cruciales para la función de la enzima. Los investigadores esperan que muchos otros sistemas aprovechen mecanismos similares para sus actividades.