Un equipo de científicos de DESY y Universität Hamburg ha alcanzado otro hito hacia la obtención de imágenes directas de biomoléculas individuales:el grupo dirigido por Jochen Küpper del Center for Free-Electron Laser Science desarrolló una nueva técnica experimental que permite la separación de diferentes estructuras peptídicas en para analizarlos e imaginarlos por separado. Los científicos informan de su método, que finalmente se puede aplicar en diversos experimentos, en la revista científica Edición internacional Angewandte Chemie .

Los péptidos son una especie de versión corta de proteínas, los caballos de batalla de la vida. Las proteínas cubren una amplia variedad de funciones en el organismo:regulan la funcionalidad de las células vivas y son responsables, por ejemplo, para la reproducción de células o el transporte de oxígeno. Esta amplia funcionalidad está habilitada por su estructura tridimensional única. Los cambios en esta estructura pueden alterar drásticamente la función de las proteínas, potencialmente incluso conduciendo a enfermedades graves. La estructura de la proteína tridimensional no solo está determinada por la secuencia de aminoácidos, pero también por interacciones intramoleculares como los enlaces de hidrógeno entre diferentes partes de la molécula.

Un método actual para estudiar estas interacciones en detalle es estudiar pequeños péptidos aislados, que son cadenas de aminoácidos simples, en la fase gaseosa. Sin embargo, incluso los aminoácidos individuales y los péptidos pequeños pueden organizarse en diferentes estructuras tridimensionales, los llamados conformadores. Este hecho hace que un análisis detallado de estos importantes bloques de construcción biomoleculares sea bastante complicado, ya que técnicas como la difracción de rayos X requieren estructuras tridimensionales idénticas para producir datos estructurales con resolución atómica.

Por tanto, nuestro objetivo era desarrollar nuevas técnicas experimentales que produzcan muestras de péptidos en fase gaseosa con estructuras tridimensionales idénticas, "dice Nicole Teschmit del clúster de excelencia CUI (Centro de imágenes ultrarrápidas) de la Universität Hamburg, primer autor del estudio. El equipo utilizó la desorción por láser para producir rayos moleculares muy fríos de moléculas dipéptidas intactas, que luego fueron identificados por espectroscopia láser. A menos 271 grados Celsius, los diferentes confórmeros ya no se interconvierten en un haz molecular tan frío. Para separar espacialmente las diferentes estructuras, los científicos utilizaron campos eléctricos fuertes que interactúan con los momentos dipolares específicos de los diferentes conformadores y los desvían a diferentes extensiones. Con este método, los científicos ahora lograron separar completamente espacialmente los dos confórmeros del dipéptido prototípico Ac-Phe-Cys-NH ₂ y producir muestras puras de cualquiera de los confórmeros en la fase gaseosa.

"Logramos por primera vez demostrar haces moleculares fríos de péptidos seleccionados por conformador. Estas muestras permitirán el análisis de procesos específicos de conformador con técnicas generales que generalmente no pueden diferenciar entre estructuras". "dice el coautor Daniel Horke. Además, las bajas temperaturas de los conjuntos moleculares generados permiten fijar fuertemente las moléculas en el espacio. Este es un requisito previo para la grabación de imágenes de biomoléculas con resolución atómica, como señala Küpper:"Nuestro método es un hito en el camino hacia la obtención de imágenes estructurales directas de moléculas biológicas".