Las enzimas realizan funciones muy específicas y requieren poca energía, por lo que los biocatalizadores también son de interés para la industria química. En un artículo de revisión publicado en la revista Naturaleza Comentarios Química , El profesor Thomas Happe y la profesora asociada Anja Hemschemeier del grupo de trabajo de fotobiotecnología de la Ruhr-Universität Bochum han proporcionado un resumen de lo que se sabe sobre los mecanismos de las enzimas en la naturaleza. Es más, los autores describen una visión de futuro:biocatalizadores artificiales que no están basados ​​en proteínas, como suelen ser en la naturaleza, pero que están hechos de ADN. El artículo fue publicado el 17 de agosto de 2018.

"Estableciendo una base biológica, La industria impulsada por enzimas sería de gran valor tanto por el bien de la protección del clima como por razones económicas, "dice Thomas Happe.

Las interacciones proteína-cofactor son cruciales

En naturaleza, las reacciones más complicadas y que consumen mucha energía las realizan con frecuencia proteínas muy complejas. Contienen cofactores que no consisten en proteínas; bastante, se basan en sustancias inorgánicas, a menudo metales. En su artículo, Hemschemeier y Happe profundizan en la importancia de los detalles atómicos para las interacciones proteína-cofactor en las llamadas metaloenzimas.

La composición química del cofactor es un elemento crucial para comprender el mecanismo de reacción preciso de una metaloenzima. Los investigadores han estado manipulando átomos individuales de un cofactor para decodificar su significado. "Sin embargo, esta no siempre es una tarea fácil, "dice Happe." Eso es porque los químicos tienen que generar artificialmente el cofactor, y la construcción sintética tiene que interactuar con la parte proteica de la enzima de forma natural ".

Enzima semisintética fabricada

Hace unos pocos años, un equipo encabezado por Thomas Happe logró caracterizar la enzima hidrogenasa productora de hidrógeno. En colaboración con químicos, los biólogos desarrollaron una enzima hidrogenasa semisintética, en el que pueden reemplazar cada átomo del cofactor. Esto les permite desentrañar cómo funcionan exactamente la proteína y el cofactor juntos.

Las hidrogenasas se pueden implementar de manera útil en la industria, para producir hidrógeno como portador de energía potencial. Pero las hidrogenasas naturales no son muy estables, especialmente cuando están expuestos al aire. "Por lo tanto, nos preguntamos si podríamos rediseñar estas enzimas hacia versiones más robustas, "explica Thomas Happe.

"La literatura ya proporciona muchos ejemplos para el diseño de proteínas artificiales, ", explica Anja Hemschemeier". Sin embargo, las proteínas son a menudo demasiado inestables para cumplir con los requisitos de la industria ".

Más estabilidad a través del ADN

Como consecuencia, los biotecnólogos de Bochum han optado por un nuevo enfoque:pretenden reemplazar las proteínas por ADN, que es mucho más estable.

Los investigadores han sabido desde la década de 1980 que los ácidos nucleicos son capaces de catalizar reacciones químicas, y esta propiedad se ha estudiado en profundidad desde entonces. "Hemos encontrado ejemplos de ácidos nucleicos que presentan características similares a las de las proteínas, "dice Hemschemeier." Lo hacen, por ejemplo, forman estructuras tridimensionales precisas que facilitan reacciones químicas específicas ".

En su artículo de revisión, Por tanto, Happe y Hemschemeier concluyen:es muy posible que en un futuro no muy lejano nuestra industria pueda utilizar catalizadores basados ​​en ADN que imitan biocatalizadores tan complejos como la hidrogenasa.