Investigadores del Instituto de Nanociencia y Nanotecnología de la Universitat de Barcelona (IN2UB) han presentado el primer estudio computacional que imita la selección natural de proteínas en agua en diferentes condiciones ambientales, con el objetivo de diseñar secuencias de aminoácidos capaces de expresar sus funciones a temperaturas y presiones específicas.

"Los resultados son importantes para comprender la evolución de las proteínas en la Tierra, ya que explican por qué las proteínas que evolucionaron en entornos tempranos de alta temperatura pueden funcionar en las condiciones ambientales actuales. También fundamentamos la hipótesis de que muchas características observadas en las proteínas surgen de forma natural cuando el proceso de selección tiene en cuenta explícitamente las propiedades termodinámicas del solvente ", explica Giancarlo Franzese, investigador del IN2UB.

"Por ejemplo, con nuestros resultados podemos explicar por qué la superficie de una proteína plegada no es 100% hidrófila, algo que es energéticamente desfavorable, "añade Valentino Bianco, quien es doctor en Física por la Universidad de Barcelona y actualmente es becario postdoctoral en la Universidad de Viena.

Proteínas y su medio ambiente

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que realizan muchas funciones críticas en las células vivas. Las proteínas tienen un rango de temperaturas y presiones para las que son estables. Muchas formas de vida prosperan bajo temperaturas y presiones extremas, lo que implica que sus proteínas se seleccionan naturalmente para sus entornos. Gracias a este estudio de investigación, que ha sido publicado en la revista Pysical Review X, Ahora se comprende cómo la selección responde a cambios drásticos en un ambiente acuoso.

Las simulaciones se basan en un modelo novedoso en el que las proteínas se adaptan a una variedad de condiciones termodinámicas. "Encontramos que el proceso de selección de proteínas depende en gran medida de las propiedades moleculares del agua circundante, "explica Giancarlo Franzese. Las proteínas seleccionadas a temperaturas más altas también son estables en un rango más amplio de temperaturas y presiones que las seleccionadas a temperaturas más bajas". También mostramos que las proteínas de alta temperatura muestran una segregación entre la superficie hidrófila y el núcleo hidrófobo más alta que las proteínas seleccionadas a menor temperatura, "añade Franzese. Por lo tanto, la secuencia de segregación de una proteína diseñada depende de la temperatura y presión de selección, lo cual es consistente con lo que se observa en proteínas naturales que trabajan en diferentes condiciones ambientales.