Formación del complejo enzimático-sustrato
1. Forma de enlaces débiles: La enzima y el sustrato se unen, formando enlaces débiles (como enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der Waals). Esto a menudo es impulsado por formas complementarias y propiedades químicas entre el sitio activo de la enzima y el sustrato.
2. Fit inducido: La unión del sustrato puede causar un ligero cambio en la forma de la enzima, induciendo un mejor ajuste y optimizando las interacciones para la catálisis.
Romper y hacer enlaces en el sitio activo
1. Los enlaces de sustrato se debilitan: La enzima, a través de su sitio activo, pone estrés en enlaces específicos dentro de la molécula del sustrato. Este estrés hace que estos enlaces sean más fáciles de romper.
2. Formulario de nuevos enlaces: En muchos casos, la enzima facilita la formación de nuevos bonos. Esto puede implicar la adición de un grupo químico de la enzima o del medio ambiente.
Desglose del complejo enzimático-sustrato
1. Formación del producto: La enzima libera los productos recién formados.
2. Regeneración enzimática: La enzima regresa a su forma original y está lista para unirse a otra molécula de sustrato.
Puntos clave:
* Especificidad: Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que solo se unen y catalizan reacciones que involucran sustratos específicos.
* Reducción de energía de activación: Las enzimas reducen la energía de activación requerida para que ocurra una reacción, acelerando la velocidad de reacción.
* Ciclo catalítico: Todo el proceso de unión en enzimas-sustrato, catálisis y liberación del producto es un proceso cíclico.
Ejemplo:
Imagine una analogía de bloqueo y llave. La enzima es la cerradura, y el sustrato es la clave. La llave (sustrato) encaja perfectamente en la cerradura (sitio activo de la enzima) y desencadena la cerradura para que se abra (catalice la reacción). El bloqueo luego vuelve a su estado original, listo para aceptar otra llave.
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